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OHHASHI YUMIKO
 
Organization
Institute of Integrated Research Cell Biology Center Specially Appointed Associate Professor (Lecturer)
Title
Specially Appointed Associate Professor (Lecturer)
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Research Areas

  • Life Science / Biophysics

Research History

Papers

  • Size of Biomolecular Condensates Dictates Fate in Liquid-Solid Phase Transitions through Amorphous-Amyloid Competition. International journal

    Junka Kawakami, Taiki Ozawa, Yoko Maruyama, Honoka Ishikawa, Yuto Oshita, Kota Yamauchi, Koichi Kobayashi, Shinji Kajimoto, Takakazu Nakabayashi, Shunsuke Tomita, Tanushree Agarwal, Tomas Sneideris, Kichitaro Nakajima, Kentaro Shiraki, Hideki Taguchi, Akihide Hibara, Tuomas Knowles, Eri Chatani, Yuta Mizuno, Yumiko Ohhashi, Mao Fukuyama

    Journal of the American Chemical Society   148 ( 23 )   23837 - 23849   2026.6

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    Language：English   Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    Proteins function not only through intramolecular folding and intermolecular complex formation but also through phase transitions driven by intermolecular interactions. Such phases, including liquid-like condensates, amorphous aggregates (AAs), and amyloid fibrils, are linked to distinct biological functions and pathologies. Although the transition from liquid-like condensates to amyloids has been extensively studied, the kinetic relationships between amyloids and other metastable solid states under cell-sized confinement remain unclear, which may hinder the establishment of effective therapeutic strategies. This knowledge gap arises because bulk-scale experiments inevitably lead to the conversion of metastable phases into the most stable phase. We developed a droplet-based microfluidic system that quantifies amyloid nucleation and metastable AA formation. Using the yeast prion protein Sup35, we found that condensates convert into both amyloids and AAs and that AA formation imposes a kinetic barrier that suppresses amyloid formation in a size-dependent manner at the micrometer scale, highlighting the importance of size effects in condensate-to-amyloid transitions. Furthermore, we demonstrated that the well-known amyloid inhibitor (-)-epigallocatechin-3-gallate paradoxically promoted amyloid formation at low concentrations by modulating the AA and amyloid nucleation kinetics. This phenomenon cannot, in principle, be observed in bulk-scale experiments and became apparent only under micrometer-scale confinement in the present system. These findings provide fundamental insights into protein phase transitions in cellular environments and may guide the development of novel therapeutic strategies targeting the metastable aggregates of amyloidogenic proteins.

    DOI： 10.1021/jacs.6c02816

    PubMed

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  • Local aromatic interactions define temperature sensitivity of phase separation in an intrinsically disordered protein.

    Yumiko Ohhashi, Suguru Nishinami, Yoko Maruyama, Mao Fukuyama, Kentaro Shiraki, Eri Chatani, Hideki Taguchi

    2026.5

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    Publisher：openRxiv  

    Liquid liquid phase separation (LLPS) of intrinsically disordered proteins is highly sensitive to environmental conditions, yet the molecular basis of sharp temperature responsiveness remains poorly understood. Here, we investigate a sequence encoded mechanism underlying the pronounced temperature sensitivity of phase separation using Sup35NM, the intrinsically disordered domain of the yeast prion Sup35. We show that a tyrosine rich local structural region within this domain encodes strong temperature responsiveness of droplet formation. Mutational analyses reveal that tyrosine residues mediate both intramolecular interactions that stabilize local structure and intermolecular interactions required for LLPS. Substitution of the tyrosine residues with alanine disrupts local structure and weakens intermolecular interactions, thereby diminishing temperature sensitivity. In contrast, substitution with phenylalanine promotes rapid droplet gelation, abolishes internal fluidity, suppresses amyloid formation, and confers resistance to temperature induced dissolution. Based on these findings, we propose a molecular model in which finely tuned, moderately weak aromatic interactions among tyrosines enable reversible local compaction that is sensitive to temperature, thereby generating a sharp phase transition. These results suggest that amino acid sequences encode not only phase separation propensity but also the sensitivity of condensates to environmental perturbations, providing a framework for understanding how intrinsically disordered proteins act as molecular sensors of cellular conditions.

    DOI： 10.64898/2026.05.07.723405

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  • Droplet-based microfluidics uncovers hidden kinetic pathways of protein condensates: divergent routes to amyloids and amorphous aggregates.

    Junka Kawakami, Taiki Ozawa, Yoko Maruyama, Honoka Ishikawa, Kota Yamauchi, Koichi Kobayashi, Shinji Kajimoto, Takakazu Nakabayashi, Shunsuke Tomita, Tanushree Agarwal, Tomas Sneideris, Kichitaro Nakajima, Kentaro Shiraki, Hideki Taguchi, Akihide Hibara, Tuomas Knowles, Eri Chatani, Yuta Mizuno, Yumiko Ohhashi, Mao Fukuyama

    2025.10

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    Publisher：American Chemical Society (ACS)  

    Proteins occupy various states, including liquid-like condensates, amorphous aggregates, and amyloid fibrils, each linked to distinct biological functions and pathologies. While the transition from liquid-like condensates to amyloids has been extensively studied, kinetic relationship between amyloid and other metastable solid states remain unclear, as bulk-scale experiments inevitably lead to the conver-sion of metastable phases into the most stable phase. We developed a droplet-based microfluidic sys-tem that quantifies amyloid nucleation and metastable amorphous aggregate (AA) formation. Using the yeast prion protein Sup35, we found that condensates convert into both amyloids and AAs, and that AA formation suppresses amyloid formation in size-dependent manner at the micrometer scale. Further-more, we demonstrated the well-known amyloid inhibitor (−)-epigallocatechin-3-gallate paradoxically promoted amyloid formation at low concentrations by modulating AA and amyloid nucleation kinetics. These findings provide fundamental insights into protein phase transitions in vivo and may inform nov-el therapeutic strategies targeting metastable aggregates of amyloidogenic proteins.

    DOI： 10.26434/chemrxiv-2025-6xwcg-v2

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  • Size of biomolecular condensates dictates fate in liquid–solid phase transitions through amorphous–amyloid competition

    Junka Kawakami, Taiki Ozawa, Yoko Maruyama, Honoka Ishikawa, Kota Yamauchi, Koichi Kobayashi, Shinji Kajimoto, Takakazu Nakabayashi, Shunsuke Tomita, Tanushree Agarwal, Tomas Sneideris, Kichitaro Nakajima, Kentaro Shiraki, Hideki Taguchi, Akihide Hibara, Tuomas Knowles, Eri Chatani, Yuta Mizuno, Yumiko Ohhashi, Mao Fukuyama

    2025.10

    　More details

    Publisher：American Chemical Society (ACS)  

    Proteins occupy various states, including liquid-like condensates, amorphous aggregates, and amyloid fibrils, which are associated with both physiological and pathological processes. While the transition from liquid-like condensates to amyloids has been extensively studied, the kinetics involving other metastable solid states remain unclear, as bulk-scale experiments inevitably lead to the conversion of metastable phases into the most stable phase. We developed a droplet-based microfluidic system to control condensate size and isolate them for long-term observation, enabling continuous monitoring of both stable amyloids and metastable amorphous aggregates (AAs). Using the yeast prion protein Sup35 as a model, we found that condensates convert into both amyloids and AAs in a competitive manner, and that at the micrometer scale, which is typical scale for condensates in vivo, AA formation sup-presses amyloid formation. We further demonstrated that (−)-epigallocatechin-3-gallate (EGCG), a well-known amyloid formation inhibitor, unexpectedly promoted amyloid formation at low concentrations in small condensates by altering the relative kinetics of AA and amyloid formation. These findings provide fundamental insights into protein phase transitions in vivo and may inform novel therapeutic strategies targeting amyloidogenic proteins.

    DOI： 10.26434/chemrxiv-2025-6xwcg

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  • Low-complexity domains in phase-separated droplets suppress the amyloid formation of yeast prion Sup35

    Yumiko Ohhashi, Suguru Nishinami, Kentaro Shiraki, Eri Chatani, Hideki Taguchi

    npj Biosensing   2 ( 1 )   2025.4

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    Publishing type：Research paper (scientific journal)   Publisher：Springer Science and Business Media LLC  

    DOI： 10.1038/s44328-025-00025-2

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    Other Link： https://www.nature.com/articles/s44328-025-00025-2

  • Detection of Fibril Nucleation in Micrometer-Sized Protein Condensates and Suppression of Sup35NM Fibril Nucleation by Liquid–Liquid Phase Separation

    Mao Fukuyama, Suguru Nishinami, Yoko Maruyama, Taiki Ozawa, Shunsuke Tomita, Yumiko Ohhashi, Motohiro Kasuya, Masao Gen, Eri Chatani, Kentaro Shiraki, Akihide Hibara

    Analytical Chemistry   2023.6

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    Publishing type：Research paper (scientific journal)   Publisher：American Chemical Society (ACS)  

    DOI： 10.1021/acs.analchem.3c00766

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  • Kinetic quantitative analysis reveals the suppression of Sup35NM amyloid fibril nucleation by liquid-liquid phase separation.

    Mao Fukuyama, Suguru Nishinami, Yoko Maruyama, Taiki Ozawa, Shunsuke Tomita, Yumiko Ohhashi, Motohiro Kasuya, Masao Gen, Eri Chatani, Kentaro Shiraki, Akihide Hibara

    2022.11

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    Publisher：American Chemical Society (ACS)  

    Amyloid fibril formation is involved in various human diseases, such as amyotrophic lateral sclerosis and Parkinson’s disease. Many amyloidogenic proteins undergo liquid–liquid phase separation (LLPS), forming liquid-like droplets of condensed proteins. Although these droplets represent potential amyloid nucleation sites, the kinetics of amyloid nucleation in droplets is poorly understood owing to the lack of quantitative analytical methods. This study aimed to develop a measurement method for the determination of amyloid droplet nucleation rate based on image analysis. Here, the prion determinant domain of the yeast prion protein Sup35 (Sup35NM), which is known as a model protein of prion diseases, was used for demonstration. Droplets (1–20 µm in size) of Sup35NM were fixed in agarose gels, and amyloid nucleation in each droplet was counted via confocal microscopy. From the comparison of the amyloid nucleation rates in the droplets and aqueous solutions, we found a critical concentration (C*) of Sup35NM: amyloid nucleation is suppressed by LLPS above C*, whereas it is enhanced below C*. These results highlight that droplet formation can suppress amyloid nucleation, contrary to current hypotheses in which the amyloid nucleation is enhanced by droplet formation. The proposed quantitative measurement method can provide accurate assessment of the role of LLPS for amyloidosis-related proteins from pathological perspectives.

    DOI： 10.26434/chemrxiv-2022-tp1cm

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  • Current Understanding of the Structure, Stability and Dynamic Properties of Amyloid Fibrils International journal

    Eri Chatani, Keisuke Yuzu, Yumiko Ohhashi, Yuji Goto

    International Journal of Molecular Sciences   22 ( 9 )   4349 - 4349   2021.4

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    Language：English   Publishing type：Research paper (scientific journal)   Publisher：MDPI AG  

    Amyloid fibrils are supramolecular protein assemblies represented by a cross-β structure and fibrous morphology, whose structural architecture has been previously investigated. While amyloid fibrils are basically a main-chain-dominated structure consisting of a backbone of hydrogen bonds, side-chain interactions also play an important role in determining their detailed structures and physicochemical properties. In amyloid fibrils comprising short peptide segments, a steric zipper where a pair of β-sheets with side chains interdigitate tightly is found as a fundamental motif. In amyloid fibrils comprising longer polypeptides, each polypeptide chain folds into a planar structure composed of several β-strands linked by turns or loops, and the steric zippers are formed locally to stabilize the structure. Multiple segments capable of forming steric zippers are contained within a single protein molecule in many cases, and polymorphism appears as a result of the diverse regions and counterparts of the steric zippers. Furthermore, the β-solenoid structure, where the polypeptide chain folds in a solenoid shape with side chains packed inside, is recognized as another important amyloid motif. While side-chain interactions are primarily achieved by non-polar residues in disease-related amyloid fibrils, the participation of hydrophilic and charged residues is prominent in functional amyloids, which often leads to spatiotemporally controlled fibrillation, high reversibility, and the formation of labile amyloids with kinked backbone topology. Achieving precise control of the side-chain interactions within amyloid structures will open up a new horizon for designing useful amyloid-based nanomaterials.

    DOI： 10.3390/ijms22094349

    PubMed

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  • Short disordered protein segment regulates cross-species transmission of a yeast prion. Reviewed International journal

    Toshinobu Shida, Yuji O Kamatari, Takao Yoda, Yoshiki Yamaguchi, Michael Feig, Yumiko Ohhashi, Yuji Sugita, Kazuo Kuwata, Motomasa Tanaka

    Nature chemical biology   16 ( 7 )   756 - 765   2020.4

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    Language：English   Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    Soluble prion proteins contingently encounter foreign prion aggregates, leading to cross-species prion transmission. However, how its efficiency is regulated by structural fluctuation of the host soluble prion protein remains unsolved. In the present study, through the use of two distantly related yeast prion Sup35 proteins, we found that a specific conformation of a short disordered segment governs interspecies prion transmissibility. Using a multidisciplinary approach including high-resolution NMR and molecular dynamics simulation, we identified critical residues within this segment that allow interspecies prion transmission in vitro and in vivo, by locally altering dynamics and conformation of soluble prion proteins. Remarkably, subtle conformational differences caused by a methylene group between asparagine and glutamine sufficed to change the short segment structure and substantially modulate the cross-seeding activity. Thus, our findings uncover how conformational dynamics of the short segment in the host prion protein impacts cross-species prion transmission. More broadly, our study provides mechanistic insights into cross-seeding between heterologous proteins.

    DOI： 10.1038/s41589-020-0516-y

    PubMed

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  • Molecular basis for diversification of yeast prion strain conformation Reviewed

    Ohhashi, Yumiko, Yamaguchi, Yoshiki, Kurahashi, Hiroshi, Kamatari, Yuji O., Sugiyama, Shinju, Uluca, Boran, Piechatzek, Timo, Komi, Yusuke, Shida, Toshinobu, Mueller, Henrik, Hanashima, Shinya, Heise, Henrike, Kuwata, Kazuo, Tanaka, Motomasa

    PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA   115 ( 10 )   2389 - 2394   2018.3

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    Language：English   Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1073/pnas.1715483115

    Web of Science

    PubMed

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  • Latent structural variation in a yeast prion monomer determines strain phenotypes Reviewed

    Motomasa Tanaka, Yumiko Ohhashi, Yoshiki Yamaguchi, Yuji O. Kamatari, Kazuo Kuwata

    PRION   10   S67 - S68   2016

    　More details

    Language：English  

    Web of Science

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  • 2PT113 NMR study on the role of protein fluctuation in determining the amyloid conformation(The 50th Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan)

    Ohhashi Yumiko, Tanaka Motomasa

    Seibutsu Butsuri   52   S123   2012

    　More details

    Language：English   Publisher：The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association  

    DOI： 10.2142/biophys.52.S123_5

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  • Radically Different Amyloid Conformations Dictate the Seeding Specificity of a Chimeric Sup35 Prion Reviewed

    Catherine K. Foo, Yumiko Ohhashi, Mark J. S. Kelly, Motomasa Tanaka, Jonathan S. Weissman

    JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY   408 ( 1 )   1 - 8   2011.4

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    Language：English   Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1016/j.jmb.2011.02.025

    Web of Science

    PubMed

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  • Differences in prion strain conformations result from non-native interactions in a nucleus Reviewed

    Yumiko Ohhashi, Kazuki Ito, Brandon H. Toyama, Jonathan S. Weissman, Motomasa Tanaka

    NATURE CHEMICAL BIOLOGY   6 ( 3 )   225 - 230   2010.3

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    Language：English   Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1038/NCHEMBIO.306

    Web of Science

    PubMed

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  • 2SC1444 Structure of yeast prion Sup35NM oligomer determines prion strain phenotype(2SC Advanced Insight into Protein Motions-in silico, in vitro and in vivo Studies,The 48th Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan)

    Tanaka Motomasa, Ohhashi Yumiko

    Seibutsu Butsuri   50 ( 2 )   S11   2010

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    Language：English   Publisher：The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association  

    DOI： 10.2142/biophys.50.S11_5

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  • 1P051 Differences in prion strain conformations result from nonnative interactions in a nucleus.(Protein:Property,The 48th Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan)

    Ohhashi Yumiko, Tanaka Motomasa

    Seibutsu Butsuri   50 ( 2 )   S28   2010

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    Language：English   Publisher：The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association  

    DOI： 10.2142/biophys.50.S28_1

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  • Growth of beta(2)-microglobulin-related amyloid fibrils by non-esterified fatty acids at a neutral pH Reviewed

    Kazuhiro Hasegawa, Shinobu Tsutsumi-Yasuhara, Tadakazu Ookoshi, Yumiko Ohhashi, Hideki Kimura, Naoki Takahashi, Haruyoshi Yoshida, Ryoichi Miyazaki, Yuji Goto, Hironobu Naiki

    BIOCHEMICAL JOURNAL   416 ( 2 )   307 - 315   2008.12

    　More details

    Language：English   Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1042/BJ20080543

    Web of Science

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  • Lysophospholipids induce the nucleation and extension of beta 2-microglobulin-related amyloid fibrils at a neutral pH Reviewed

    Tadakazu Ookoshi, Kazuhiro Hasegawa, Yumiko Ohhashi, Hideki Kimura, Naoki Takahashi, Haruyoshi Yoshida, Ryoichi Miyazaki, Yuji Goto, Hironobu Naiki

    NEPHROLOGY DIALYSIS TRANSPLANTATION   23 ( 10 )   3247 - 3255   2008.10

    　More details

    Language：English   Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1093/ndt/gfn231

    Web of Science

    PubMed

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  • 2P-072 Molecular basis of prion strain phenotypes in the yeast prion [PSI+] system(The 46th Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan)

    Ohhashi Yumiko, Tanaka Motomasa

    Seibutsu Butsuri   48   S86   2008

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    Language：English   Publisher：The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association  

    DOI： 10.2142/biophys.48.S86_2

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  • The anti-amyloidogenic effect is exerted against Alzheimer's beta-amyloid fibrils in vitro by preferential and reversible binding of flavonoids to the amyloid fibril structure Reviewed

    Mie Hirohata, Kazuhiro Hasegawa, Shinobu Tsutsumi-Yasuhara, Yumiko Ohhashi, Tadakazu Ookoshi, Kenjiro Ono, Masahito Yamada, Hironobu Naiki

    BIOCHEMISTRY   46 ( 7 )   1888 - 1899   2007.2

    　More details

    Language：English   Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1021/bi061540x

    Web of Science

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  • Ultrasonication-induced amyloid fibril formation of beta(2)-microglobulin Reviewed

    Y Ohhashi, M Kihara, H Naiki, Y Goto

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY   280 ( 38 )   32843 - 32848   2005.9

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    Language：English   Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1074/jbc.M506501200

    Web of Science

    PubMed

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  • 2P075 Ultrasonication-induced amyloid fibril formation of beta_2-microglobulin

    Ohhashi Y., Kihara M., Naiki H., Goto Y.

    Seibutsu Butsuri   45   S138   2005

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    Language：Japanese   Publisher：The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association  

    DOI： 10.2142/biophys.45.S138_3

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  • Optimum amyloid fibril formation of a peptide fragment suggests the amyloidogenic preference of beta(2)-microglobulin under physiological conditions Reviewed

    Y Ohhashi, K Hasegawa, H Naiki, Y Goto

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY   279 ( 11 )   10814 - 10821   2004.3

    　More details

    Language：English   Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1074/jbc.M310334200

    Web of Science

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  • Conformational dynamics of beta(2)-microglobulin analyzed by reduction and reoxidation of the disulfide bond Reviewed

    M Gozu, YH Lee, Y Ohhashi, M Hoshino, H Naiki, Y Goto

    JOURNAL OF BIOCHEMISTRY   133 ( 6 )   731 - 736   2003.6

    　More details

    Language：English   Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1093/jb/mvg094

    Web of Science

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  • Amyloidogenic synthetic peptides of beta 2-microglobulin - a role of the disulfide bond Reviewed

    K Hasegawa, Y Ohhashi, Yamaguchi, I, N Takahashi, S Tsutsumi, Y Goto, F Gejyo, H Naiki

    BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS   304 ( 1 )   101 - 106   2003.4

    　More details

    Language：English   Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1016/S0006-291X(03)00543-6

    Web of Science

    PubMed

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  • Amyloidogenic synthetic peptides of beta2-microglobulin

    Hasegawa K., Ohhashi Y., Yamaguchi I., Takahashi N., Tsutsumi S., Goto Y., Gejyo F., Naiki H.

    Seibutsu Butsuri   43   S66   2003

    　More details

    Language：Japanese   Publisher：The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association  

    DOI： 10.2142/biophys.43.S66_3

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  • The intrachain disulfide bond of beta(2)-microglobulin is not essential for the immunoglobulin fold at neutral pH, but is essential for amyloid fibril formation at acidic pH Reviewed

    Y Ohhashi, Y Hagihara, G Kozhukh, M Hoshino, K Hasegawa, Yamaguchi, I, H Naiki, Y Goto

    JOURNAL OF BIOCHEMISTRY   131 ( 1 )   45 - 52   2002.1

    　More details

    Language：English   Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a003076

    Web of Science

    PubMed

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  • 2I615 Conformation of anyloid fibrils studied by nuclear magnetic resonance

    Hoshino M., Katou H., Ohhashi Y., Hagihara Y., Hasegawa K., Naiki H., Goto Y.

    Seibutsu Butsuri   42 ( 2 )   S124   2002

    　More details

    Language：Japanese   Publisher：The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association  

    DOI： 10.2142/biophys.42.S124_4

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  • Role of the intrachain disulfide bond of beta2-microglobulin on its amyloid fibril formation.

    Ohashi Y, Hagihara Y, Gennadiy Kozhukh, Hoshino M, Hasegawa K, Yamaguchi I, Naiki H, Kanno T, Kawai T, Goto Y

    Seibutsu Butsuri   41   S169   2001

    　More details

    Language：Japanese   Publisher：The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association  

    DOI： 10.2142/biophys.41.S169_1

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  • Expression of human bete2-microglobulin by Pichia pastoris

    Ohhash Y., Hagihara Y., Hoshino I., Yamaguchi I., Hasegawa K., Naiki H., Goto Y.

    Seibutsu Butsuri   40   S6   2000

    　More details

    Language：Japanese   Publisher：The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association  

    DOI： 10.2142/biophys.40.S6_3

    CiNii Books

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MISC

  • 酵母プリオンSup35の液滴およびアミロイド形成における低複雑性ドメイン含有タンパク質Pub1の役割

    及川里奈, 大橋祐美子, 田口英樹, 田口英樹

    日本蛋白質科学会年会(Web)   26th   2026

    　More details

  • Analysis of Inhibitor Effects on Amyloid Nucleation from Protein Condensates

    川上純佳, 川上純佳, 小林恒一, 小林恒一, 山内皓太, 山内皓太, 丸山洋子, 大橋祐美子, 火原彰秀, 福山真央

    化学とマイクロ・ナノシステム   24 ( 1 )   2025

    　More details

  • デザインタンパク質を用いた液-液相分離におけるリンカーアミノ酸の役割解析

    大橋祐美子, 高畠晴, 田口英樹, 田口英樹

    日本蛋白質科学会年会(Web)   25th   2025

    　More details

  • 細胞内液滴に共存するタンパク質のSup35アミロイド形成への影響

    大橋祐美子, 田口英樹

    日本蛋白質科学会年会(Web)   24th   2024

    　More details

  • タウ液滴の凝集に対する酸化還元状態の影響の解析

    道上佑希, 益井歩未, 柚佳祐, 大橋祐美子, 大橋祐美子, 山口圭一, 河田康志, 茶谷絵理

    日本蛋白質科学会年会(Web)   24th   2024

    　More details

  • 液-液相分離デザインタンパク質の創製と配列依存的特性の解析

    高畠晴, 大橋祐美子, 田口英樹

    日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)   47th   2024

    　More details

  • タンパク質濃縮相からのアミロイド核生成に対する阻害剤効果の解析

    川上純佳, 川上純佳, 小林恒一, 小林恒一, 山内皓太, 山内皓太, 丸山洋子, 大橋祐美子, 火原彰秀, 福山真央

    化学とマイクロ・ナノシステム学会研究会講演要旨集(CD-ROM)   50th   2024

    　More details

  • 酸化ストレスがタウ液滴の凝集に及ぼす影響の解析

    道上佑希, 益井歩未, 大橋祐美子, 大橋祐美子, 柚佳祐, 岩崎哲史, 山口圭一, 河田康志, 茶谷絵理

    神戸大学研究基盤センター若手フロンティア研究会概要集(Web)   2024   2024

    　More details

  • マイクロ水滴を用いたタンパク質濃縮相からのアミロイド核生成速度解析法の開発

    川上純佳, 川上純佳, 小澤大樹, 小澤大樹, 丸山洋子, 大橋祐美子, 茶谷絵里, 白木賢太郎, 火原彰秀, 福山真央

    分析化学討論会講演要旨集(Web)   84th   2024

    　More details

  • 酸化,還元条件下におけるタウ液滴の凝集機構の解明

    道上佑希, 大橋祐美子, 大橋祐美子, 益井歩未, 柚佳祐, 山口圭一, 河田康志, 茶谷絵理

    神戸大学研究基盤センター若手フロンティア研究会概要集(Web)   2023   2023

    　More details

  • タンパク質濃縮相からのアミロイド核生成解析に向けた濃縮相サイズ調節法

    小澤大樹, 小澤大樹, 川上純佳, 川上純佳, 佐藤安里, 佐藤安里, 大橋祐美子, 茶谷絵理, 丸山洋子, 白木賢太郎, 火原彰秀, 福山真央

    化学とマイクロ・ナノシステム学会研究会講演要旨集(CD-ROM)   48th   2023

    　More details

  • Analysis of aggregation mechanism of tau droplets in oxidized state

    道上佑希, 大橋祐美子, 大橋祐美子, 益井歩未, 柚佳祐, 山口圭一, 河田康志, 茶谷絵理

    日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)   46th   2023

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  • 酸化状態に見られるタウ液滴の経時変化

    道上佑希, 益井歩未, 大橋祐美子, 柚佳祐, 山口圭一, 河田康志, 茶谷絵理

    日本蛋白質科学会年会(Web)   23rd (CD-ROM)   2023

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  • Mechanism of droplet formation by liquid-liquid phase separation of yeast prion Sup35.

    餘目果依, 大橋祐美子, 田口英樹

    日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)   46th   2023

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  • A local structure of the intrinsically disordered region of Sup35 governs the temperature sensitivity of liquid-liquid phase separation.

    大橋祐美子, 大橋祐美子, 西奈美卓, 白木賢太郎, 茶谷絵理

    日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)   46th   2023

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  • 酵母プリオンタンパク質を用いた液液相分離のアミロイド核生成の影響評価

    福山真央, 西奈美卓, 冨田峻介, 大橋祐美子, 大橋祐美子, 小澤大樹, 玄大雄, 粕谷素洋, 茶谷絵理, 丸山洋子, 白木賢太郎, 火原彰秀

    化学とマイクロ・ナノシステム学会研究会講演要旨集(CD-ROM)   47th   2023

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  • Development of a microfluidic device for long-term observation of protein condensates for amyloid nucleation analysis

    小澤大樹, 小澤大樹, 西奈美卓, 冨田峻介, 大橋祐美子, 粕谷素洋, 茶谷絵理, 丸山洋子, 白木賢太郎, 火原彰秀, 火原彰秀, 火原彰秀, 福山真央, 福山真央, 福山真央

    日本化学会春季年会講演予稿集(Web)   103rd   2023

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  • トランスサイレチン49-127断片のアミロイド線維形成反応における野生型と変異体の比較

    中尾星哉, 柚佳祐, 松村美里, 大橋祐美子, 茶谷絵理

    日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集   23rd (CD-ROM)   2023

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  • Understanding protein droplets as a site of amyloid fibril formation

    茶谷絵理, 大橋祐美子, 大橋祐美子, 福山真央

    日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)   46th   2023

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  • 天然変性領域の局所構造がSup35の液-液相分離の環境応答性を決定する

    大橋祐美子, 西奈美卓, 白木賢太郎, 茶谷絵理

    日本蛋白質科学会年会(Web)   22nd   2022

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  • Size dependence of the amyloid nucleation in protein condensates formed by liquid-liquid phase separation

    福山真央, 福山真央, 西奈美卓, 冨田峻介, 大橋祐美子, 粕谷素洋, 茶谷絵理, 丸山洋子, 白木賢太郎, 火原彰秀, 火原彰秀

    化学とマイクロ・ナノシステム   21 ( 2 )   2022

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  • プリオンタンパク質濃縮相内アミロイド核生成の速度論的解析に向けた溶媒条件検討

    小澤大樹, 小澤大樹, 西奈美卓, 冨田峻介, 大橋祐美子, 粕谷素洋, 茶谷絵里, 丸山洋子, 白木賢太郎, 火原彰秀, 福山真央, 火原彰秀, 福山真央, 火原彰秀, 福山真央

    東北大学多元物質科学研究所研究発表会講演予稿集   22nd   2022

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  • マイクロサイズプリオンタンパク質集合液滴中からのアミロイド核生成速度解析

    福山真央, 西奈美卓, 冨田峻介, 大橋祐美子, 粕谷素洋, 茶谷絵理, 白木賢太郎, 火原彰秀, 火原彰秀

    分析化学討論会講演要旨集(Web)   82nd   2022

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  • 液液相分離相からのアミロイド形成速度のサイズ依存

    福山真央, 福山真央, 西奈美卓, 冨田峻介, 大橋祐美子, 粕谷素洋, 茶谷絵理, 丸山洋子, 白木賢太郎, 火原彰秀, 火原彰秀

    化学とマイクロ・ナノシステム学会研究会講演要旨集(CD-ROM)   45th   2022

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  • Sup35の液-液相分離におけるプリオンドメインの役割

    大橋祐美子, 西奈美卓, 白木賢太郎, 茶谷絵理

    日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集   21st   2021

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  • 添加剤を用いた液-液相分離とアミロイドへの成熟プロセスの理解

    白木賢太郎, 西奈美卓, 大橋祐美子

    Dementia Japan   33 ( 4 )   2019

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  • 酵母プリオンタンパク質Sup35のNMドメインにおける液-液相分離と線維化

    西奈美卓, 大橋祐美子, 白木賢太郎

    日本細胞生物学会大会(Web)   71st   2019

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  • プリオン様タンパク質の感染性の本体とその生成分子機構の解明

    田中 元雅, 大橋 祐美子, 志田 俊信

    NEUROINFECTION   21 ( 2 )   162 - 162   2016.9

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    Language：Japanese   Publisher：日本神経感染症学会  

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  • アミロイド形成蛋白質のNMRを用いた揺らぎ解析

    大橋祐美子, 田中元雅

    日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集   14th   2014

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  • Sup35天然変性領域のアミロイド構造多形形成機構の解明

    大橋祐美子, 大橋祐美子, 山口芳樹, 鎌足雄司, 花島慎弥, 桑田一夫, 田中元雅

    Abstracts. Annual Meeting of the NMR Society of Japan   53rd   2014

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  • プリオン病及び遅発性ウイルス感染症に関する調査研究 蛋白質のアミロイド構造を決定する残基の役割

    大橋祐美子, 田中元雅

    プリオン病及び遅発性ウイルス感染症に関する調査研究 平成24年度 総括・分担研究報告書   2013

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  • 酵母プリオンSup35を用いたアミロイド構造多形形成メカニズムの解明

    大橋祐美子, 山口芳樹, 鎌足雄司, 花島慎弥, 桑田一夫, 田中元雅

    日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集   13th   2013

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  • プリオン病及び遅発性ウイルス感染症に関する調査研究 蛋白質のアミロイド構造を決定する残基の役割

    大橋祐美子, 田中元雅

    プリオン病及び遅発性ウイルス感染症に関する調査研究 平成23年度 総括・分担研究報告書   2012

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  • 酵母プリオンSup35を異なる凝集体へと導く二種の経路の解明

    大橋祐美子, 田中元雅

    日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集   9th   2009

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  • 核形成時における非天然相互作用がプリオン株におけるコンフォメーションの差異を決定する

    田中元雅, 大橋祐美子

    生化学   2009

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  • NSAIDsのβアミロイド蛋白凝集抑制・不安定化作用と抗アミロイド効果の分子機構解明

    山田 正仁, 廣畑 美枝, 小野 賢二郎, 長谷川 一浩, 安原(堤) しのぶ, 大越 忠和, 大橋 祐美子, 内木 宏延

    厚生労働科学研究費補助金難治性疾患克服研究事業アミロイドーシスに関する調査研究平成18年度総括・分担研究報告書   44 - 47   2007

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  • リゾリン脂質のβ2-ミクログロブリンアミロイド線維形成促進効果と透析患者における血清リゾリン脂質濃度の解析

    内木 宏延, 大越 忠和, 長谷川 一浩, 大橋 祐美子, 木村 秀樹, 高橋 直生, 吉田 治義

    厚生労働科学研究費補助金難治性疾患克服研究事業アミロイドーシスに関する調査研究平成18年度総括・分担研究報告書   90 - 92   2007

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  • リゾリン脂質によるβ2-ミクログロブリンアミロイド線維の伸長反応促進効果

    大越 忠和, 長谷川 一浩, 大橋 祐美子, 廣畑 美枝, 内木 宏延

    厚生労働科学研究費補助金難治性疾患克服研究事業アミロイドーシスに関する調査研究平成17年度総括・分担研究報告書   91 - 93   2006

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  • アミロイド線維の構造物性と危険性 (特集 アルツハイマー病--アミロイド制圧戦略の最前線) -- (REVIEW 1:病態解明)

    後藤 祐児, 大橋 祐美子

    モレキュラ-メディシン   41 ( 4 )   401 - 408   2004.4

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    Language：Japanese   Publisher：中山書店  

    CiNii Books

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  • Observation of amyloid fibrils by using atomic force microscopy.

    菅野誉士, 大橋祐美子, KOZHUKH G V, 田中裕行, 内木宏延, 後藤祐児, 川合知二

    日本化学会講演予稿集   80th   2001

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Presentations

  • 細胞内液滴に共存するタンパク質のSup35アミロイド形成への影響

    大橋祐美子, 田口英樹

    第24回 日本蛋白質科学会年会  2024.6 

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    Event date： 2024.6

    Presentation type：Poster presentation  

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  • A local structure of the intrinsically disordered region of Sup35 governs the temperature sensitivity of liquid-liquid phase separation. Invited

    Yumiko Ohhashi, Suguru Nishinami, Kentaro Shiraki, Eri Chatani

    2023.12 

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    Event date： 2023.12

    Presentation type：Oral presentation (general)  

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  • Sup35

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Research Projects

  • 高速AFMを中心とした統合解析による天然変性タンパク質の動的ナノ構造-機能相関解明

    Grant number：25K01631  2025.4 - 2029.3

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(B)

    紺野 宏記, FLECHSIG HOLGER, 大橋 祐美子

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    Grant amount：\18720000 （ Direct Cost: \14400000 、 Indirect Cost：\4320000 ）

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  • 液-液相分離による液滴からのアミロイド形成が抑制される細胞内機構

    Grant number：24K09363  2024.4 - 2027.3

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(C)

    大橋 祐美子

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    Grant amount：\4680000 （ Direct Cost: \3600000 、 Indirect Cost：\1080000 ）

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  • 液液相分離中アミロイド生成の定量的解析法の確立

    Grant number：22K18316  2022.6 - 2026.3

    日本学術振興会  科学研究費助成事業 挑戦的研究(開拓)  挑戦的研究(開拓)

    福山 真央, 大橋 祐美子, 粕谷 素洋, 白木 賢太郎, 茶谷 絵理, 冨田 峻介

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    Grant amount：\26000000 （ Direct Cost: \20000000 、 Indirect Cost：\6000000 ）

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  • アミロイド核生成を誘起するタンパク質集合動態の解明

    Grant number：20H03224  2020.4 - 2024.3

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(B)

    茶谷 絵理, 大橋 祐美子

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    Grant amount：\18070000 （ Direct Cost: \13900000 、 Indirect Cost：\4170000 ）

    アミロイド線維の核形成は、アミロイドーシスの発症を決定づける重要な初期プロセスであると考えられる。本研究では、核が出現するまでにタンパク質分子がどのように集合し構造変化を経るのかを解明するために、核形成より先に生成する準安定なタンパク質集合構造（核前駆体）を捕らえ、構造特徴、生成プロセス、およびアミロイド核構造への転移の解析を行う。さらに核前駆体を生成するタンパク質が持つ構造やアミノ酸配列の特徴、さらに外部因子により与えられる影響を検討し、核前駆体が生成するために必要な条件や核前駆体が備えるべき構造的特徴を明らかにする。これらを通して疾病が発症する直前のタンパク質分子の動態を総合的に理解することを目的とする。
    初年度である令和2年度は、これまでの研究で核前駆体を見出すことのできているインスリンおよびインスリン由来ペプチド断片に加え、トランスサイレチン、タウタンパク質、Sup35などについて反応条件の探索を開始した。インスリンの核前駆体については、アミロイド線維に比べてβ構造が未発達なタンパク質集合体であることが確認されていたが、その生成過程を動的光散乱測定により追跡可能であることが分かり、解析を進めた。さらに、ヒト由来とウシ由来のインスリンは僅か3残基の違いにも関わらず、ウシインスリンでのみ核前駆体が確認されるという興味深い現象を見つけた。トランスサイレチンについては、ポリペプチド鎖を数十残基除去するとアミロイド線維形成が格段に起きやすくなることを見出した。タウタンパク質については、基本的なタンパク質の性質やアミロイド線維形成の解析を行い、核前駆体を探索するための準備を整えた。Sup35については、核前駆体になり得る構造状態として注目を集めている液液相分離状態について、詳細な特徴や形成機構の把握を進めた。

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  • 蛋白質の液-液相分離におけるプリオンドメインの役割の解明

    Grant number：20J40038  2020.4 - 2023.3

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  特別研究員奨励費

    大橋 祐美子

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    Grant amount：\4030000 （ Direct Cost: \3100000 、 Indirect Cost：\930000 ）

    細胞内液-液相分離によって形成される液滴は、細胞内の様々な反応の促進に貢献している。しかし、液滴形成で主体的に働く蛋白質の多くは、異常凝集を形成しやすいプリオンドメインと呼ばれる配列を持っており、疾患との関係が指摘されている。この研究では、酵母の翻訳終始因子のN末端天然変性領域Sup35NMを用い、そのプリオンドメインが、液-液相分離でどの様な役割を担っているのかを明らかにする事を目的としている。
    １年目の研究で、Sup35NM液-液相分離の高い温度感受性にはプリオンドメインの局所構造領域に多く存在するチロシン残基が重要である事を発見し、そのチロシンを他のアミノ酸に置換することで温度感受性が低下する事が示された。２年目はこの結果をさらに掘り下げ、分子機構の解明を試みた。その結果、局所構造領域のチロシン残基のアミノ酸置換による温度感受性の低下には全く異なる二種類の経路が存在する事が明らかとなった。一つ目は、局所構造が壊れ、広がった構造をとる事でSup35Nドメイン単独での液-液相分離能を失い、Sup35Mドメイン主導の相分離が起きる事で温度感受性が低下するという経路であり、チロシン残基の相互作用で局所構造が作られている事、及び局所構造が液滴形成時の分子間相互作用を担っている事が分かった。２つ目の経路は、導入されたアミノ酸同士の強い相互作用によって局所構造が安定化され、さらに局所構造を介した分子間相互作用も強固になる事で液滴のゲル化が促進され、熱安定性が上昇する事で温度感受性が低下するという経路であった。
    これらの結果から、適度に弱いチロシン残基同士の相互作用がSup35NMの局所構造を形成し、その構造が温度変化により変動する事で分子間相互作用の強度が変化し、液-液相分離の温度感受性が生まれるというモデルが考えられた。

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  • 種によって異なる低複雑性配列から液-液相分離の分子機構を読み解く

    Grant number：20K06525  2020.4 - 2023.3

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(C)

    大橋 祐美子

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    Grant amount：\4420000 （ Direct Cost: \3400000 、 Indirect Cost：\1020000 ）

    細胞内には、液-液相分離によって形成される液滴が無数に存在し、特定の生体分子が局所的に濃縮されている。液滴には多様な機能がある事が知られており、その制御メカニズムの解明は、今後の創薬に新たな展開をもたらす事が期待できる。しかし液滴形成の詳細な分子機構は未解明である。本研究は、4種の酵母Saccharomyces cerevisiae(SC)、Kluyveromyces lactis(KL)、Candida albicans(CA)、Schizosaccharomyces pombe(SP) 由来の翻訳終止因子Sup35のN末端天然変性領域(Sup35NM)を用い、そのアミノ酸配列と液滴形成特性から、液-液相分離のメカニズムの解明を目指すものである。
    1年目の研究で、出芽酵母SC由来Sup35NMの液-液相分離は、温度感受性が高い事が示され、その温度感受性にはSC-Sup35NMのNドメインの局所構造が重要である事が示された。２年目は同様の実験をSC以外の３種(KL, CA, SP)について行った。SCと同じ出芽酵母由来のKL-Sup35NM, CA-Sup35NMの液-液相分離はSCと同様に高い温度感受性を持っていたが、KLは液滴形成温度が低温側へのシフトしていた。この温度の変化がNドメインの性質からもたらされるのかを確認するため、Nドメインのみの蛋白質を作成中である。また、KL/CA-Sup35NMは形成した液滴からのアミロイド形成が速やかに起こる事が判明した。
    さらに、分裂酵母由来のSP-Sup35NMは温度感受性及び環境感受性が極めて低く、広範囲の溶媒条件で液滴を形成した状態である事が分かった。Sup35は翻訳終止に必須の蛋白質であり、細胞内で常に液滴状態である事は考えにくく、他の生体分子の力を借りて環境感受性を獲得している可能性が示唆された。

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  • 蛋白質の揺らぎとアミロイドの構造の関係

    Grant number：23107734  2011.4 - 2013.3

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  新学術領域研究(研究領域提案型)

    大橋 祐美子

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    Grant amount：\6240000 （ Direct Cost: \4800000 、 Indirect Cost：\1440000 ）

    プリオン病及び蛋白質アミロイド化関連疾患において、アミロイドの構造は感染性や病態を決定する重要なファクターであることが示唆されている。しかしそのアミロイド多形形成のメカニズムは明らかではない。本研究では、酵母プリオンSup35をモデル蛋白質として用い、アミロイド多形形成のメカニズム解明に向け、アミロイド前駆蛋白質の揺らぎや部分構造に着目した核磁気共鳴法での解析を行った。その結果、アミロイド形成開始点と考えられる配列が二箇所に見つかった。それらは、CLEANEX-PM測定で比較的速い交換速度を示し、溶媒に露出した領域であった。また飽和移動差NMR測定では分子間の相互作用が観察でき、また常磁性緩和促進NMR測定で分かったSup35の部分構造領域の両端に位置していた。さらに多くのアミロイドに共通する構造であるクロスβ構造の形成に有利なアスパラギン残基がその領域に多く存在していた。
    そこで、アミロイド形成開始点を変異体実験によって確認した。アミロイド形成開始点内のアスパラギン残基をアラニンに置換した変異体を複数作成し、そのアミロイド構造を調べたところ、コアの位置が移動する変異体がいくつか見つけることができた。
    この結果から、分子内にアミロイド形成起点が複数存在し、環境や分子の状態により、どれか一つの開始点が選択されることがアミロイド多形を作り出すメカニズムの１つであることを掴んだ。

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  • NMR study of the formation and dissolution mechanisms of Sup35 amyloid fibrils.

    Grant number：23770193  2011 - 2012

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Young Scientists (B)

    OHHASHI Yumiko

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    Grant amount：\4160000 （ Direct Cost: \3200000 、 Indirect Cost：\960000 ）

    Protein aggregates (amyloid) are common pathological feature of most neurodegenerative diseases. In this study, I investigated the molecular mechanism controlling of determination of amyloid structural polymorphism which affects the clinical state of such diseases, using a yeast prion protein, Sup35. From measurements of several NMR methods focusing on the Sup35 structural fluctuation and local conformation, I found two amyloid initiation sites on Sup35 sequence. Thus, it was conceivable that amyloid structural polymorphism arises from the competition of these two sites. Next, I found the relatively compact local conformation in a part of WT Sup35NM. This result exhibited that the one initiation site is included in this compact area, so another site is advantageous in WT amyloid formation. In conclusion, it was suggested that amyloid structural polymorphism is induced by the destruction of local conformation by amino acid substitution.

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  • 酵母プリオン系を用いたプリオン伝播の分子機構の解明

    Grant number：07J09670  2007 - 2009

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  特別研究員奨励費

    大橋 祐美子

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    Grant amount：\3300000 （ Direct Cost: \3300000 ）

    前年度までの研究によって、酵母プリオンSup35NMドメイン(Sup-NM)はアミロイド形成前に温度依存的にオリゴマーを形成し、それがアミロイド構造を決定する重要な要因であることを明らかにした。また、オリゴマー内にはアミロイドに存在しない非天然相互作用が含まれていることも発見した。本年度ではその研究を引き続いて行い、オリゴマーが直接のアミロイド形成の核とはならないことを単離したクロスリンクオリゴマーを用いて証明し、さらにオリゴマーがアミロイドの伸長には必要でないことをシーディング実験で明らかにしたことで、オリゴマーは凝集核形成の足場としての役割を持つことを示唆することができた。またオリゴマーを増減させる変異によって変化したアミロイドの構造がシーディングによってワイルドタイプSup-NMにも受け継がれることが分かった。そして、前年度までと今年度行ったオリゴマーとアミロイド構造の関係について論文にまとめ発表した。
    さらに本年度はオリゴマーの構造的解析をNMRを用いてさらに進めた。前年度までにSup-NMのNMRスペクトルが低温領域でのオリゴマー形成に伴って一部のピークが消失するなどの変化が見られることが分かっていたため、まずはモノマーSup-NMのNMRスペクトルの帰属を行い90%以上の残基を帰属することが出来た。そして、その帰属情報を用いてオリゴマー形成に伴うNMRスペクトルの変化を残基レベルで観察することができた。

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