2025/12/02 更新

写真a

ノザワ　カヨ
野澤　佳世
nozawa kayo
所属
生命理工学院 准教授
職名
准教授
プロフィール
X線結晶構造解析法とクライオ電子顕微鏡解析法を用いてタンパク質や核酸の構造を研究しています。
外部リンク

News & Topics

  • 世界初・ゲノムDNAを巻き取る新しい基本単位H3-H4オクタソームを発見 染色体疾患の理解に新概念を提唱

    2022/11/08

    掲載言語： 日本語

    　 詳細を見る

    要点 染色体の基本単位ヌクレオソームの形成には4種類のヒストンが必要であるという常識を覆し、H3、H4の2種類のヒストンのみでも、ヌクレオソーム様構造（H3-H4オクタソーム）が形成されることをクライオ電子顕微鏡観察によって世界で初めて明らかにした。 H3-H4オクタソーム特異的な構造を出芽酵母内で検出することに成功し、H3-H4オクタソームが生体内に存在することを初めて実証した。 本成

学位

  • 博士 (理学) （ 東京大学 ）

研究キーワード

  • クロマチン構造

  • 転写

  • クライオ電子顕微鏡

  • Ｘ線結晶構造解析

研究分野

  • ライフサイエンス / 構造生物化学  / 遺伝子制御

学歴

  • 東京大学   大学院理学系研究科   生物化学専攻（博士）

    2009年4月 - 2012年3月

    　 詳細を見る

  • 東京工業大学   大学院生命理工学研究科   生命情報専攻（修士）

    2007年4月 - 2009年3月

    　 詳細を見る

  • 帝京大学   理工学部   バイオサイエンス学科

    2003年4月 - 2007年3月

    　 詳細を見る

経歴

  • 東京科学大学   生命理工学院   准教授

    2024年10月 - 現在

    　 詳細を見る

    国名：日本国

    researchmap

  • 東京工業大学   生命理工学院   准教授

    2022年4月 - 2024年9月

    　 詳細を見る

    国名：日本国

    researchmap

  • 東京大学   定量生命科学研究所   助教

    2018年4月 - 2022年3月

    　 詳細を見る

  • 早稲田大学   理工学術院   次席研究員

    2018年1月 - 2018年3月

    　 詳細を見る

  • マックスプランク生物物理化学研究所   博士研究員

    2014年9月 - 2017年12月

    　 詳細を見る

  • ミュンヘン大学   博士研究員

    2012年9月 - 2014年8月

    　 詳細を見る

  • 東京大学   大学院理学系研究科   博士研究員

    2012年4月 - 2012年8月

    　 詳細を見る

  • 東京大学   大学院理学研究科   日本学術振興会特別研究員DC1

    2009年4月 - 2012年3月

    　 詳細を見る

▼全件表示

所属学協会

論文

  • Structural basis of RNA polymerase II transcription on the H3-H4 octasome

    Cheng-Han Ho, Kayo Nozawa, Masahiro Nishimura, Mayuko Oi, Tomoya Kujirai, Mitsuo Ogasawara, Haruhiko Ehara, Shun-ichi Sekine, Yoshimasa Takizawa, Hitoshi Kurumizaka

    2025年5月

    　詳細を見る

  • Cryo‐EM Analysis of a Unique Subnucleosome Containing Centromere‐Specific Histone Variant CENP‐A

    Osamu Kawasaki, Yoshimasa Takizawa, Iori Kiyokawa, Hitoshi Kurumizaka, Kayo Nozawa

    Genes to Cells   2025年3月

    　詳細を見る

    掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1111/gtc.70016

    researchmap

  • Asymmetric fluctuation of overlapping dinucleosome studied by cryo-electron microscopy and small-angle X-ray scattering

    Masahiro Shimizu, Hiroki Tanaka, Masahiro Nishimura, Nobuhiro Sato, Kayo Nozawa, Haruhiko Ehara, Shun-ichi Sekine, Ken Morishima, Rintaro Inoue, Yoshimasa Takizawa, Hitoshi Kurumizaka, Masaaki Sugiyama

    PNAS Nexus   2024年10月

    　詳細を見る

    掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1093/pnasnexus/pgae484

    researchmap

  • Genome-wide mapping and cryo-EM structural analyses of the overlapping tri-nucleosome composed of hexasome-hexasome-octasome moieties. 国際誌

    Masahiro Nishimura, Takeru Fujii, Hiroki Tanaka, Kazumitsu Maehara, Ken Morishima, Masahiro Shimizu, Yuki Kobayashi, Kayo Nozawa, Yoshimasa Takizawa, Masaaki Sugiyama, Yasuyuki Ohkawa, Hitoshi Kurumizaka

    Communications biology   7 ( 1 )   61 - 61   2024年1月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    The nucleosome is a fundamental unit of chromatin in which about 150 base pairs of DNA are wrapped around a histone octamer. The overlapping di-nucleosome has been proposed as a product of chromatin remodeling around the transcription start site, and previously found as a chromatin unit, in which about 250 base pairs of DNA continuously bind to the histone core composed of a hexamer and an octamer. In the present study, our genome-wide analysis of human cells suggests another higher nucleosome stacking structure, the overlapping tri-nucleosome, which wraps about 300-350 base-pairs of DNA in the region downstream of certain transcription start sites of actively transcribed genes. We determine the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the overlapping tri-nucleosome, in which three subnucleosome moieties, hexasome, hexasome, and octasome, are associated by short connecting DNA segments. Small angle X-ray scattering and coarse-grained molecular dynamics simulation analyses reveal that the cryo-EM structure of the overlapping tri-nucleosome may reflect its structure in solution. Our findings suggest that nucleosome stacking structures composed of hexasome and octasome moieties may be formed by nucleosome remodeling factors around transcription start sites for gene regulation.

    DOI： 10.1038/s42003-023-05694-1

    PubMed

    researchmap

  • Cryo–electron microscopy structure of the H3-H4 octasome: A nucleosome-like particle without histones H2A and H2B 査読 国際誌

    Kayo Nozawa, Yoshimasa Takizawa, Leonidas Pierrakeas, Chizuru Sogawa-Fujiwara, Kazumi Saikusa, Satoko Akashi, Ed Luk, Hitoshi Kurumizaka

    Proc Natl Acad Sci U S A.   119 ( 45 )   e2206542119   2022年11月

    　詳細を見る

    担当区分：筆頭著者   記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：Proceedings of the National Academy of Sciences  

    The canonical nucleosome, which represents the major packaging unit of eukaryotic chromatin, has an octameric core composed of two histone H2A-H2B and H3-H4 dimers with ∼147 base pairs (bp) of DNA wrapped around it. Non-nucleosomal particles with alternative histone stoichiometries and DNA wrapping configurations have been found, and they could profoundly influence genome architecture and function. Using cryo–electron microscopy, we solved the structure of the H3-H4 octasome, a nucleosome-like particle with a di-tetrameric core consisting exclusively of the H3 and H4 histones. The core is wrapped by ∼120 bp of DNA in 1.5 negative superhelical turns, forming two stacked disks that are connected by a H4-H4’ four-helix bundle. Three conformations corresponding to alternative interdisk angles were observed, indicating the flexibility of the H3-H4 octasome structure. In vivo crosslinking experiments detected histone–histone interactions consistent with the H3-H4 octasome model, suggesting that H3-H4 octasomes or related structural features exist in cells.

    DOI： 10.1073/pnas.2206542119

    PubMed

    researchmap

  • Structural basis for p53 binding to its nucleosomal target DNA sequence 査読

    Masahiro Nishimura, Yoshimasa Takizawa, Kayo Nozawa, Hitoshi Kurumizaka

    PNAS Nexus   1 ( 4 )   2022年9月

    　詳細を見る

    掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：Oxford University Press (OUP)  

    Abstract

    The tumor suppressor p53 functions as a pioneer transcription factor that binds a nucleosomal target DNA sequence. However, the mechanism by which p53 binds to its target DNA in the nucleosome remains elusive. Here we report the cryo-electron microscopy structures of the p53 DNA-binding domain and the full-length p53 protein complexed with a nucleosome containing the 20 base-pair target DNA sequence of p53 (p53BS). In the p53-nucleosome structures, the p53 DNA-binding domain forms a tetramer and specifically binds to the p53BS DNA, located near the entry/exit region of the nucleosome. The nucleosomal position of the p53BS DNA is within the genomic p21 promoter region. The p53 binding peels the DNA from the histone surface, and drastically changes the DNA path around the p53BS on the nucleosome. The C-terminal domain of p53 also binds to the DNA around the center and linker DNA regions of the nucleosome, as revealed by hydroxyl radical footprinting. These results provide important structural information for understanding the mechanism by which p53 binds the nucleosome and changes the chromatin structure for gene activation.

    DOI： 10.1093/pnasnexus/pgac177

    researchmap

    その他リンク： https://academic.oup.com/pnasnexus/article-pdf/1/4/pgac177/47088078/pgac177.pdf

  • Cryo-electron microscopy structure of the H3-H4 octasome without histones H2A and H2B

    Kayo Nozawa, Yoshimasa Takizawa, Leonidas Pierrakeas, Kazumi Saikusa, Satoko Akashi, Ed Luk, Hitoshi Kurumizaka

    bioRxiv   2021年10月

    　詳細を見る

    担当区分：筆頭著者   掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：Cold Spring Harbor Laboratory  

    <title>Abstract</title>The canonical nucleosome, which represents the predominant packaging unit in eukaryotic chromatin, has an octameric core made up of two histone H2A-H2B and H3-H4 dimers with ~147 base-pair (bp) DNA wrapping around it. Non-nucleosome particles with alterative histone stoichiometries and DNA wrapping configurations have been found, and they could profoundly influence genome architecture and function. Here we solved the structure of the H3-H4 octasome, which is a nucleosome-like particle with a core made up of four H3-H4 dimers. Two conformations, open and closed, are determined at 3.9 Å and 3.6 Å resolutions by cryo-electron microscopy, respectively. The H3-H4 octasome, made up of a di-tetrameric core, is wrapped by ~120 bp DNA in 1.5 negative superhelical turns. The symmetrical halves are connected by a unique H4-H4’ interface along the dyad axis. <italic>In vivo</italic> crosslinking of cysteine probes placed at another unique H3-H3’ interface demonstrated the existence of the H3-H4 octasome in cells.

    DOI： 10.1101/2021.10.27.466091

    researchmap

  • Linker DNA and histone contributions in nucleosome binding by p53 査読

    Masahiro Nishimura, Yasuhiro Arimura, Kayo Nozawa, Hitoshi Kurumizaka

    The Journal of Biochemistry   168 ( 6 )   669 - 675   2020年6月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）   出版者・発行元：Oxford University Press (OUP)  

    <title>Abstract</title>
    The tumour suppressor protein p53 regulates various genes involved in cell-cycle arrest, apoptosis and DNA repair in response to cellular stress, and apparently functions as a pioneer transcription factor. The pioneer transcription factors can bind nucleosomal DNA, where many transcription factors are largely restricted. However, the mechanisms by which p53 recognizes the nucleosomal DNA are poorly understood. In the present study, we found that p53 requires linker DNAs for the efficient formation of p53-nucleosome complexes. p53 forms an additional specific complex with the nucleosome, when the p53 binding sequence is located around the entry/exit region of the nucleosomal DNA. We also showed that p53 directly binds to the histone H3-H4 complex via its N-terminal 1–93 amino acid region. These results shed light on the mechanism of nucleosome recognition by p53.

    DOI： 10.1093/jb/mvaa081

    researchmap

    その他リンク： http://academic.oup.com/jb/article-pdf/168/6/669/35149042/mvaa081.pdf

  • 超分子複合体の立体構造解析を目指したストラタジー～転写メディエーターの X 線結晶構造解析を例として～ 査読

    野澤 佳世

    蛋白質科学会アーカイブ   2019年

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   掲載種別：研究論文（国際会議プロシーディングス）  

    researchmap

  • Crystallographic analysis of the overlapping dinucleosome as a novel chromatin unit 査読

    M, Nishimura., K, Nozawa., H, Kurumizaka

    Biophysics and Physicobiology   15 ( 0 )   251 - 254   2018年11月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.2142/biophysico.15.0_251

    researchmap

  • Core Mediator structure at 3.4 Å extends model of transcription initiation complex 査読

    K, Nozawa., TR, Schneider., P, Cramer

    Nature   545 ( 7653 )   248 - +   2017年5月

    　詳細を見る

    担当区分：筆頭著者   記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1038/nature22328

    Web of Science

    researchmap

  • Mediatorの結晶構造から明らかにされた転写開始機構 査読

    野澤 佳世

    ライフサイエンス新着論文レビュー   2017年

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   掲載種別：研究論文（大学，研究機関等紀要）  

    researchmap

  • Crystal structure of the 15-subunit core Mediator at 3.4 Å extends the structural understanding of transcription 査読

    K, Nozawa., TR, Schneider., P, Cramer

    Photon science   2017年

    　詳細を見る

    掲載種別：研究論文（大学，研究機関等紀要）  

    researchmap

  • Core Mediator structure extends transcription initiation model 査読

    K, Nozawa

    Human Frontier Science Program Awardees' articles   2017年

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（大学，研究機関等紀要）  

    researchmap

  • Mediator Architecture and RNA Polymerase II Interaction 査読

    C, Plaschka., K, Nozawa., P, Cramer

    J Mol Biol.   428 ( 12 )   2569 - 2574   2016年6月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1016/j.jmb.2016.01.028

    researchmap

  • Crystal structure of Cex1p reveals the mechanism of tRNA trafficking between nucleus and cytoplasm 査読

    Kayo Nozawa, Ryuichiro Ishitani, Tohru Yoshihisa, Mamoru Sato, Fumio Arisaka, Shuji Kanamaru, Naoshi Dohmae, Dev Mangroo, Bruno Senger, Hubert D. Becker, Osamu Nureki

    Nucleic Acids Res.   41 ( 6 )   3901 - 3914   2013年4月

    　詳細を見る

    担当区分：筆頭著者   記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1093/nar/gkt010

    Web of Science

    researchmap

  • Pyrrolysine Analogs as Substrates for Bacterial Pyrrolysyl-tRNA Synthetase in Vitro and in Vivo 査読

    76 ( 1 )   205 - 208   2012年1月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1271/bbb.110653

    Web of Science

    researchmap

  • 遺伝暗号翻訳マシナリーの構造基盤の解明 査読

    野澤 佳世

    東京大学   2012年

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   掲載種別：学位論文（博士）  

    researchmap

  • Pyrrolysyl-tRNA synthetase-tRNAPyl structure reveals the molecular basis of orthogonality 査読

    Kayo Nozawa, Ryuichiro Ishitani, Osamu Nureki

    Seikagaku   82 ( 7 )   617 - 623   2010年

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    Scopus

    PubMed

    researchmap

  • Pyrrolysyl-tRNA synthetase-tRNA(Pyl) structure reveals the molecular basis of orthogonality 査読

    Kayo Nozawa, Patrick O&apos, Donoghue, Sarath Gundllapalli, Yuhei Araiso, Ryuichiro Ishitani, Takuya Umehara, Dieter Soell, Osamu Nureki

    Nature   457 ( 7233 )   1163 - U127   2009年2月

    　詳細を見る

    担当区分：筆頭著者   記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1038/nature07611

    Web of Science

    researchmap

  • Structural basis for tropomyosin overlap in thin (actin) filaments and the generation of a molecular swivel by troponin-T 査読

    Kenji Murakami, Murray Stewart, Kayo Nozawa, Kumiko Tomii, Norio Kudou, Noriyuki Igarashi, Yasuo Shirakihara, Soichi Wakatsuki, Takuo Yasunaga, Takeyuki Wakabayashi

    Proc Natl Acad Sci U S A.   105 ( 20 )   7200 - 7205   2008年5月

    　詳細を見る

    記述言語：英語   掲載種別：研究論文（学術雑誌）  

    DOI： 10.1073/pnas.0801950105

    Web of Science

    researchmap

▼全件表示

書籍等出版物

  • 実験医学別冊「あなたのタンパク質精製大丈夫ですか？」

    野澤 佳世, 田口 裕之（ 担当： 共著 範囲: 2章4節）

    羊土社  2018年 

    　詳細を見る

  • 酵素利用技術大系―基礎・解析から改変・高機能化・産業利用まで ―

    石谷隆一郎, 野澤佳世, 荒磯裕平（ 担当： 共著 範囲: 1章1節）

    理工学系出版社（株）エヌ・ティー・エス  2010年 

    　詳細を見る

MISC

  • クライオ電子顕微鏡解析から明らかになった新しいサブヌクレオソーム・H3-H4オクタソームの構造機能解析

    野澤佳世, 野澤佳世, 滝沢由政, 七種和美, 明石知子, 胡桃坂仁志

    日本分子生物学会年会プログラム・要旨集(Web)   45th   2022年

    　詳細を見る

  • 新しいクロマチン基盤構造H3-H4オクタソームのクライオ電子顕微鏡解析

    野澤佳世, 滝沢由政, 七種和美, 七種和美, 明石知子, 胡桃坂仁志

    日本蛋白質科学会年会(Web)   22nd   2022年

    　詳細を見る

  • 転写因子p53によるヌクレオソーム中のDNA認識機構

    西村 正宏, 有村 泰宏, 野澤 佳世, 滝沢 由政, 胡桃坂 仁志

    日本生化学会大会プログラム・講演要旨集   92回   [2T13m - 03]   2019年9月

    　詳細を見る

    記述言語：日本語   出版者・発行元：(公社)日本生化学会  

    researchmap

受賞

  • 文部科学大臣表彰若手科学者賞

    2024年4月  

    野澤 佳世

    　詳細を見る

  • 竹田若手研究者賞

    2022年12月   東京工業大学生命理工学院  

    野澤 佳世

    　詳細を見る

  • JB論文賞

    2021年10月   日本生化学会  

    Masahiro Nishimura, Yasuhiro Arimura, Kayo Nozawa, Hitoshi Kurumizaka

    　詳細を見る

  • 若手奨励賞優秀賞

    2018年6月   一般社団法人日本蛋白質科学会  

    野澤 佳世

    　詳細を見る

  • 大学院理学系研究科研究奨励賞 (博士)

    2012年3月   東京大学  

    野澤 佳世

    　詳細を見る

  • うつのみや市民賞

    2011年4月  

    野澤 佳世

    　詳細を見る

  • 第5回ロレアルユネスコ女性研究者奨励賞

    2010年7月   日本ロレアル株式会社  

    野澤 佳世

    　詳細を見る

▼全件表示

共同研究・競争的資金等の研究課題

  • 遺伝子発現を制御する新規クロマチンユニットとRNAポリメラーゼⅡの相互作用

    2025年4月 - 2027年3月

    公益財団法人 旭硝子財団  研究奨励 

    　 詳細を見る

  • 生体内に存在するゲノム基盤構造H3-H4オクタソームの構造機能解析

    研究課題/領域番号：23H02519  2023年4月 - 2027年3月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(B)

    野澤 佳世

    　 詳細を見る

    配分額：18590000円 （ 直接経費：14300000円 、 間接経費：4290000円 ）

    researchmap

  • 遺伝子発現を制御するゲノム折り畳み構造のクライオ電子顕微鏡解析

    2023年4月 - 2026年3月

    科学技術振興機構  創発的研究支援事業 

    　 詳細を見る

    担当区分：研究代表者 

    researchmap

  • 人工細胞を利用したゲノム三次構造の立体構造解析

    2023年4月 - 2026年3月

    セコム科学技術振興財団  挑戦的研究助成 

    　 詳細を見る

    担当区分：研究代表者 

    researchmap

  • 遺伝子発現を制御する新しいゲノム基盤ユニットの構造機能解析

    2023年4月 - 2025年3月

    加藤記念バイオサイエンス振興財団 

    　 詳細を見る

    担当区分：研究代表者 

    researchmap

  • 超分子複合体がもたらす転写構造ダイナミクス

    2023年1月 - 2024年12月

    アステラス病態代謝研究会 

    　 詳細を見る

    担当区分：研究代表者 

    researchmap

  • 生体内に存在する新しいクロマチンユニットの構造解析

    2022年 - 2023年

    公益財団法人 中外創薬科学財団  研究奨励金B-Ⅱ 

    　 詳細を見る

  • 動的ゲノム構造をつくるメガダルトン複合体の構造機能解明

    2021年10月 - 2024年3月

    日本学術振興会  2021年度 第2回 学術変革領域研究(B) 

    　 詳細を見る

  • ゲノム折り畳み構造のクライオ電子顕微鏡観察スキームの開発

    2021年6月 - 2022年5月

    資生堂  女性研究者サイエンスグラント 

    　 詳細を見る

  • 新規クロマチンユニットの構造機能解析

    研究課題/領域番号：20K06599  2020年4月 - 2023年3月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業 基盤研究(C)  基盤研究(C)

    野澤 佳世

    　 詳細を見る

    配分額：4420000円 （ 直接経費：3400000円 、 間接経費：1020000円 ）

    新規のクロマチンユニットであるH3H4オクタソームについては、一年目にディスク構造の開き方の異なる2つのコンフォメーションそれぞれの電子顕微鏡構造を3.6 Å、3.9 Åの分解能で解明することができたが、生体内での存在は検証されていない状況だった。昨年度は、国際共同研究によって、H3H4オクタソーム特異的な相互作用を出芽酵母内で検出することに成功し、H3H4オクタソームが生体内に存在することを初めて示した。本研究で行った生体内部位特異的タンパク質間相互作用架橋実験 (VivosX)では、通常型のヌクレオソームでは遠位に配置し、H3H4オクタソーム中でのみ近接したアミノ酸として、ディスク面で向かい合う、H3のαN上に存在するR49を選定し、システイン変異を導入した。我々は、このR49C変異をゲノムシャッフリング法で出芽酵母に導入し、disulfide exchangerである4-DPSで処理した細胞をZirconia beadsでホモジェナイズして調製した核抽出液に対して、H3抗体を用いたwesternブロッティングを行った。その結果、非還元状態でH3H4オクタソームに由来するH3 R49Cダイマーが検出された。この結果は、試験管内再構成系でも検証され、H3H4オクタソーム特異的にH3 R49Cダイマーが形成されることが確認され、H3H4オクタソームが生体内に存在することが裏付けられた。これらの成果は、プレプリント・サーバーbioRxivにて発表し、原著論文に関しては現在投稿中である。

    researchmap

  • 遺伝子を活性化するDNAルーピング機構の構造基盤の解明

    2018年10月 - 2022年3月

    科学技術振興機構  [さきがけ] ゲノムスケールのDNA設計・合成による細胞制御技術の創出 

    野澤 佳世

    　 詳細を見る

    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

    researchmap

  • クロマチン構造依存的な転写活性化機構の解明

    2018年10月 - 2020年3月

    日本学術支援振興会  研究活動スタート支援 

    野澤 佳世

    　 詳細を見る

    担当区分：研究代表者  資金種別：競争的資金

    researchmap

  • 真核生物における転写開始前複合体の構造基盤の解明

    2016年4月 - 2016年8月

    日本学術振興会  海外特別研究員 

    　 詳細を見る

  • メディエーターによる転写制御機構の構造基盤の解明

    2015年1月 - 2015年12月

    上原記念生命科学財団  リサーチフェローシップ 

    　 詳細を見る

  • Crystal structure analysis of the RNA polymerase II-Iwr1 complex

    2012年9月 - 2017年12月

    Human Frontier Science Program Long Term Fellowship 

    　 詳細を見る

▼全件表示