Updated on 2026/02/27

写真a

 
MASUDA SHINJI
 
Organization
School of Life Science and Technology Professor
Title
Professor
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http://www.photobiolab.bio.titech.ac.jp/~official/labhp/index.html
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News & Topics

  • 生物は硫化水素を有効利用して生きている 硫化水素・超硫黄分子代謝とその主制御機構を解明

    2023/02/14

    Languages： Japanese

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    要点-超硫黄分子による生体制御系における、超硫黄分子の細胞内動態を明らかにしました。-超硫黄分子の産生と超硫黄分子に応答したシグナル伝達の新しい関係性を確立しました。-超硫黄分子が関わる統合失調症や心不全などのさまざまな疾患に対して、新たな治療法の開発に向

  • 硫化水素が細菌の抗生物質耐性を高める仕組みを解明 新規抗生物質開発への期待

    2022/12/22

    Languages： Japanese

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    要点 大腸菌の硫化水素センサータンパク質「YgaV」が硫化水素に応答して遺伝子の働きを調節する仕組みを解明 YgaVの機能を欠損させると、大腸菌の抗生物質耐性が弱まることを発見 新たな抗生物質の創薬につながると期待 概要東京工業大学 生命理工学院 生命理工学系のRajalakshmi Balasubramanian（ラジャラクシミ・バラスブラマニアン）大学院生（博士後期課程3年）、増田真

  • Working the Puzzle: Role of Sulfides in Aerobic/Anaerobic Switching in Bacteria

    2022/12/21

    Languages： English

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    The YgaV protein found in the enteric bacterium Escherichia coli plays a critical role in maintaining homeostasis and antibiotic tolerance when exposed to sulfides, as shown in a recent study by

  • 窒素不足の土壌でも“植物バイオマス”を増やせる葉緑体の働きを解明 「緊縮応答」強化による代謝の抑制が、生育の改善につながる

    2022/02/09

    Languages： Japanese

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    要点-環境に応じて植物の葉緑体が代謝を制御する「緊縮応答」の仕組みを同定-特に、窒素欠乏条件下では、葉緑体の「緊縮応答」を強化し、代謝機能を抑えることで、植物の生育を改善できることを解明-窒素欠乏条件でも植物バイオマスを増大できる植物開発の新手法につながると期待概要東京工業大学生命理工学院生命理工学

  • 光合成における新しい電子伝達タンパク質を発見 光合成の高効率化の新手法開発に期待

    2021/01/27

    Languages： Japanese

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    要点-光合成の過程における光化学系I以降の電子伝達が植物の生育に重要-葉緑体で働く新しい光合成電子伝達タンパク質を同定-光化学系I以降の電子が過剰になった際、安全弁として働くことを発見概要東京工業大学生命理工学院生命理工学系の増田真二准教授らの研究グループは、葉緑体で働く新たな光合成電子伝達タンパク

  • 後生動物細胞からの内生グアノシン4リン酸（ppGpp）の検出に成功 動物型ppGppシグナル伝達系という新たな研究領域の開拓

    2020/11/17

    Languages： Japanese

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    要点-グアノシン4リン酸（ppGpp）は、細菌の栄養飢餓応答時のシグナル物質として発見されたが、動物細胞では半世紀にわたり未確認だった。-ショウジョウバエやヒト細胞からのppGpp検出に世界で初めて成功し、その量が発生段階に応じて変化することを明らかにした。-動物細胞内にもppGpp代謝系が存在し、

  • 光合成の明反応と暗反応を協調させる仕組みを解明 光合成の高効率化の新手法開発に期待

    2020/10/22

    Languages： Japanese

    　 More details

    要点-カルシウムにより光合成が制御される仕組みを解明-ゲノム編集技術CRISPR/Cas9を利用したゲノム編集植物を解析-細菌の細胞内共生により植物細胞に導入された代謝制御システムが重要概要東京工業大学生命理工学院生命理工学系の小野すみれ大学院生（研究当時）、鈴木紗絵大学院生（修士課程2年）と増田真

  • 硫化水素に応答して遺伝子発現を調節するタンパク質を発見―硫化水素バイオセンサーの開発に道―

    2017/02/16

    Languages： Japanese

    　 More details

    要点 地球で最初に光合成を始めた細菌は、硫化水素を利用していたと推測 硫化水素は哺乳類で、細胞機能の恒常性維持や病態生理の制御に関わるが、詳細なシグナル伝達機構は不明 硫化水素に応答して遺伝子発現を調整するタンパク質を紅色細菌から初めて発見

  • Sulfide-sensing mechanisms in purple bacteria

    2017/02/15

    Languages： English

    　 More details

    Scientists at Tokyo Institute of Technology uncover a sulfide-responsive protein that helps control photosynthesis in the purple bacterium Rhodobacter capsulatus.

  • Cultivating a new crop of superplants--a lesson from the fittest

    2016/02/02

    Languages： English

  • 葉緑体が植物の成長を制御する新たな仕組みを発見―細胞内共生した細菌の宿主細胞制御戦略―

    2015/11/13

    Languages： Japanese

  • 遺伝子発現を光で自在にコントロールする新技術を開発 －生物個体の発生を光で時空間制御－

    2013/09/26

    Languages： Japanese

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    ・多細胞生物の形態形成を、光のON/OFFで時空間制御することが可能に・今まで解析が困難であった神経発生や代謝調節などに関わる遺伝子の解析が容易に概要東京工業大学バイオ研究基盤支援総合センター兼地球生命研究所の増田真二准教授、生命理工学研究科の田中幹子准教授らは、遺伝子発現を光で自在に調節する新技術「ピッコロ(PICCORO)」を開発し、ゼブラフィッシュの尻尾の形成を光のON/OFFで制御することに成功した。この技術により、今まで解析が困難だった神経発生や代謝調節などに関わる遺伝子の解析が飛躍的に進むと期待される。増田准教授らが開発したピッコロは、細菌由来の光受容体タンパク質を、任意の転写因子タンパク質と光依存的に相互作用させ、その転写因子タンパク質が調節する遺伝子発現を、光で自在に制御する方法である。

  • 植物のストレスに対する応答を調節する ３つの新規転写因子を発見

    2013/09/02

    Languages： Japanese

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    【要点】○ 背景：高等植物は転写因子などの作用により、遺伝子発現の ON と OFF を巧みに調節して外部からのストレスに適応○ 新規性：高等植物のストレスに対する応答を抑制する働きを持つ３つの転写因子を発見○ 今後の展望：植物が持つストレス応答機構を人為的に調節することが可能に【概要】東京工業大学地球生命研究所の佐々木結子研究員（前 日本学術振興会特別研究員・理化学研究所植物科学研究センター（当時））、理化学研究所環境資源科学研究センターの白須賢グループディレクターらは高等植物のストレス応答を抑制する３つの転写因子を発見した。モデル植物のシロイヌナズナの遺伝子発現データから、ストレス応答時に重要な働きをすると考えられる３つの転写因子を見出し、それらの機能が失われた植物体は過剰なストレス応答を示すことを明らかにした。

  • Bacterial biofilms: Into the blue

    2011/03/31

    Languages： English

  • 細菌が光を感知する仕組みの一端が明らかに

    2010/11/18

    Languages： Japanese

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    本学バイオ研究基盤支援総合センターの増田真二准教授を中心とする研究グループは、微生物が光を認識する仕組みの一端を明らかにした。　細菌は外界の環境変化に応じて集団で様々な構造体をつくる。よく知られた構造体はバイオフィルムと呼ばれるもので、歯垢はこの一例である。細菌がバイオフィルムを形成すると、熱、酸素、抗生物質といった外界の影響に対して抵抗性をもつようになるため、その形成機構を知ることは、様々な分野で重要視されている。　今回、BLUFと呼ばれる青色光受容体タンパク質が、光合成細菌のバイオフィルム形成を調節することを発見した。また、この光受容体を介したバイオフィルム形成機構の一端を分子レベルで明らかにした。近年、同様の光受容体タンパク質が、日和見感染症の原因菌のバイオフィルム形成を調節することが報告されている。本研究は、光でバイオフィルム形成を調節する新たな手がかりとして注目される。

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Degree

  • Doctor of Science ( Tokyo Metropolitan University )

Research Interests

  • 植物生理学　光合成科学

  • Microbiology

  • Botany in general

  • 微生物学・ウィルス学一般

  • 植物学一般

  • Biochemistry in general

  • virology in general

  • 生化学一般

Research Areas

  • Life Science / Biophysics

  • Life Science / Plant molecular biology and physiology

Research History

  • 東京科学大学 生命理工学院 教授

    2023.4

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  • 東京工業大学 バイオ研究基盤支援総合センター 准教授

    2008.10 - 2023.3

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  • 科学技術振興機構さきがけ研究員

    2008 - 2012

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  • 東京工業大学 生命理工学研究科 助手

    2004 - 2008

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  • RIKEN Photodynamics Research Center Frontier Research System Special Postdoctral fellow at RIKEN

    2003 - 2004

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  • 理化学研究所 フロンティア研究システム 基礎科学特別研究員

    2003 - 2004

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  • JSPP JSPP Special Postdoctoral fellow

    2000 - 2003

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  • 日本学術振興会 特別研究員 (PD)

    2000 - 2003

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  • Indiana University Department of Biology

    2000 - 2002

    　 More details

  • インディアナ大学 生物学科 客員研究員

    2000 - 2002

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Professional Memberships

Papers

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Books

  • バイオ系のための基礎科学問題集

    講談社サイエンティフィック  2007 

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  • Comparative spectroscopic studies of sensor of blue-light using FAD (BLUF) proteins, AppA of Rhodobacter sphaeroides and YcgF of Escherichia coli.

    Photosynthesis: Fundamental aspects to global perspectives (van der Est and Bruce, D. Edts) Allen Press  2005 

    　More details

  • The antirepressor AppA uses the novel flavin-binding BLUF domain as blue-light-absorbing photoreceptor to control photosystem synthesis.

    Handbook of Photosensory Receptors (Briggs, W. R., and Spudich, J., Eds.) Wiley-VCH Verlag GmbH  2005 

    　More details

  • Comparative spectroscopic studies of sensor of blue-light using FAD (BLUF) proteins, AppA of Rhodobacter sphaeroides and YcgF of Escherichia coli.

    Photosynthesis: Fundamental aspects to global perspectives (van der Est and Bruce, D. Edts) Allen Press  2005 

    　More details

  • The antirepressor AppA uses the novel flavin-binding BLUF domain as blue-light-absorbing photoreceptor to control photosystem synthesis.

    Handbook of Photosensory Receptors (Briggs, W. R., and Spudich, J., Eds.) Wiley-VCH Verlag GmbH  2005 

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  • Characterization of photosynthetic regulatory genes, regA and regB: Studies among different species

    Photosynthesis: Mechanisms and Effects (Garab, G., ed.). Kluwer Academic Publishers  1998 

    　More details

  • Characterization of photosynthetic regulatory genes, regA and regB: Studies among different species

    Photosynthesis: Mechanisms and Effects (Garab, G., ed.). Kluwer Academic Publishers  1998 

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MISC

  • Molecular basis of transcriptional regulation by the novel persulfide-responsive transcriptional factor SqrR identified from a hydrogen sulfide-utilizing photosynthetic bacterium Invited Reviewed

    清水 隆之, 増田 真二

    硫酸と工業   71 ( 7 )   95 - 102   2018.7

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    Language：Japanese   Publisher：硫酸協会  

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  • Sensory Mechanism of H2S and Reactive-sulfur-species through Polysulfidation of Cysteine Residues Reviewed

    MASUDA Shinji, SHIMIZU Takayuki

    Seibutsu Butsuri   58 ( 3 )   163 - 164   2018

    　More details

    Language：Japanese   Publisher：The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association  

    researchmap

  • 硫化水素に応答した遺伝子発現制御 Invited Reviewed

    清水 隆之, 増田 真二

    バイオサイエンスとインダストリー   75   516 - 517   2017

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  • 車軸藻植物門クレブソルミディウムのゲノム解読と他植物との比較解析

    HORI KOICHI, YAMAMOTO MARE, UMEZU JUMPEI, TOGASHI TOMOAKI, MADOKA YUKA, SHIMOJIMA MIE, SEO MITSUNORI, KONDO SATOSHI, OTAKA KINUKA, TOUSHI NORIAKI, WATANABE MIGIWA, AZUMA KOICHI, MORI HIROSHI, YAMADA TAKUJI, MASUDA SHINJI, KUROKAWA AKIRA, OTA HIROYUKI

    日本植物生理学会年会要旨集   55th   388   2014.3

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    Language：Japanese  

    J-GLOBAL

    researchmap

  • 車軸藻植物門クレブソルミディウムのゲノム解析と脂質代謝系の進化過程の解析

    HORI KOICHI, MARUYAMA FUMITO, FUJISAWA TAKANORI, TOGASHI TOMOAKI, YAMAMOTO MARE, MADOKA YUKA, SHIMOJIMA MIE, SEO MITSUNORI, SATO SHUSEI, YAMADA TAKUJI, MORI HIROSHI, TAJIMA NAOYUKI, MORIYAMA SO, IKEUCHI MASAHIKO, WATANABE MAI, WADA MOTOI, KOBAYASHI KOICHI, SAITO MASAKAZU, MASUDA TATSURU, SEKIMOTO(SASAKI) YUIKO, MASUGUCHI KIYOSHI, AWAI KOICHIRO, MASUDA SHINJI, IWAI MASAKO, NOBUSAWA TAKESHI, NARUSE TAKASHI, KONDO SATOSHI, SAITO TAKESHI, SATO RYOICHI, MURAKAWA MASATO, IHARA YUTA, OSHIMA(YAMADA) YUI, OTAKA KINUKA, SATO MASANORI

    日本植物学会大会研究発表記録   77th   126   2013.8

    　More details

    Language：Japanese  

    J-GLOBAL

    researchmap

  • 車軸藻綱クレブソルミディウムのゲノム解析と植物の陸上化要因の予測

    HORI KOICHI, MARUYAMA FUMITO, FUJISAWA TAKANORI, TOGASHI TOMOAKI, YAMAMOTO MARE, SEO MITSUNORI, SATO SHUSEI, YAMADA TAKUJI, MORI HIROSHI, TAJIMA NAOYUKI, MORIYAMA SO, IKEUCHI MASAHIKO, WATANABE MAI, WADA MOTOI, KOBAYASHI KOICHI, SAITO MASAKAZU, MASUDA TATSURU, SEKIMOTO(SASAKI) YUKO, MASUGUCHI KIYOSHI, AWAI KOICHIRO, SHIMOJIMA MIE, MASUDA SHINJI, IWAI MASAKO, NOBUSAWA TAKESHI, NARUSE TAKASHI, KONDO SATOSHI, SAITO TAKESHI, SATO RYOICHI, MURAKAWA MASATO, IHARA YUTA, OSHIMA YUI, OTAKA KINUKA, SATO MASANORI, SONOBE KOHEI, ISHII MIDORI, OTANI RYOSUKE, KANAMORI MIYU, HOOGI RINA, MIYAZAKI DAICHI

    日本植物生理学会年会要旨集   54th   220   2013.3

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    Language：Japanese  

    J-GLOBAL

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  • OPDAのシグナル伝達機構解明を目的としたシロイヌナズナ変異体の単離と解析

    佐藤雅典, 戸梶賀仁, 永野惇, 永野惇, 西村いくこ, 林誠, 西村幹夫, 太田啓之, 増田真二

    日本植物生理学会年会要旨集   54th   2013

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  • The Stringent Response of Photosynthetic Organisms

    21 ( 3 )   106 - 111   2011.12

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    Language：Japanese  

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  • Prolamellar bodies formed by cyanobacterial protochlorophyllide oxidoreductase in Arabidopsis

    Shinji Masuda, Rei Ikeda, Tatsuru Masuda, Haruki Hashimoto, Tohru Tsuchiya, Hiroko Kojima, Jiro Nomata, Yuichi Fujita, Mamoru Mimuro, Hiroyuki Ohta, Ken-ichiro Takamiya

    PLANT JOURNAL   58 ( 6 )   952 - 960   2009.6

    　More details

  • ゴマMGDG合成酵素遺伝子の単離と機能解析

    渡辺隆英, 下嶋美恵, 小泉遼太, 増田真二, 増田恭次郎, 山本将之, 山田恭司, 太田啓之

    日本植物生理学会年会要旨集   50th   313   2009.3

    　More details

  • Induction mechanism of stress-responsive transcription factor genes HsfA2 and DREB2A by OPDA

    Tokaji Yoshihito, Masuda Shinji, Nishizawa-Yokoi Ayako, Shigeoka Shigeru, Ohta Hiroyuki

    Plant and Cell Physiology Supplement   50th ( 0 )   846 - 846   2009

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    Publisher：The Japanese Society of Plant Physiologists  

    12-oxo-phytodienoic acid (OPDA) is not only an intermediate in jasmonic acid biosynthesis pathway, but also regulates gene expressions as an oxylipin signaling molecule that differ from jasmonic acid. However, the signaling mechanism of OPDA is largely unknown. In this study, to reveal the OPDA signaling mechanism, we analyzed transcriptional responses of OPDA-specific response genes, HsfA2 and DREB2A, in the presence of a protein synthesis inhibitor cycloheximide (CHX) and a HSP90 inhibitor geldanamycin (GDA).<br>HsfA2 and DREB2A expressions were markedly increased by co-treatment with OPDA and CHX, although these expressions were slightly induced by respective treatment of OPDA or CHX. In addition, these expressions were transiently induced by OPDA and/or GDA, with distinct expression profiles observed in co-treatment of OPDA and CHX. These results suggest that the OPDA-mediated expressions of these genes are suppressed by HSP90. Furthermore, other unknown protein factor(s) may also suppress their sustained expressions.

    DOI： 10.14841/jspp.2009.0.0846.0

    J-GLOBAL

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  • Crucial role in light signal transduction for the conserved Met93 of the BLUF protein PixD/Slr1694

    Shinji Masuda, Koji Hasegawa, Hiroyuki Ohta, Taka-Aki Ono

    Plant and Cell Physiology   49 ( 10 )   1600 - 1606   2008.10

    　More details

  • Expression profiling of four RelA/SpoT-like proteins, homologues of bacterial stringent factors, in Arabidopsis thaliana

    Kazuki Mizusawa, Shinji Masuda, Hiroyuki Ohta

    PLANTA   228 ( 4 )   553 - 562   2008.9

    　More details

  • The bacterial stringent response, conserved in chloroplasts, controls plant fertilization

    Shinji Masuda, Kazuki Mizusawa, Takakuni Narisawa, Yuzuru Tozawa, Hiroyuki Ohta, Ken-ichiro Takamiya

    PLANT AND CELL PHYSIOLOGY   49 ( 2 )   135 - 141   2008.2

    　More details

  • Possible targets of “magic spots” in plant signaling.

    Masuda, S, Tozawa, Y, Ohta, H

    Plant Signaling Behavior.   3   1021 - 1023   2008

    　More details

  • Possible targets of "magic spots" in plant signalling

    Shinji Masuda, Yuzuru Tozawa, Hiroyuki Ohta

    Plant Signaling and Behavior   3 ( 11 )   1021 - 1023   2008

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    Language：English   Publisher：Landes Bioscience  

    DOI： 10.4161/psb.6766

    Scopus

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  • Calcium-activated (p)ppGpp synthetase in chloroplasts of land plants

    Yuzuru Tozawa, Akira Nozawa, Takuya Kanno, Takakuni Narisawa, Shinji Masuda, Koji Kasai, Hideaki Nanamiya

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY   282 ( 49 )   35536 - 35545   2007.12

    　More details

  • Arabidopsis cotyledon-specific chloroplast biogenesis factor CYO1 is a protein disulfide isomerase

    Hiroshi Shimada, Mariko Mochizuki, Kan Ogura, John E. Froehlich, Katherine W. Osteryoung, Yumiko Shirano, Daisuke Shibata, Shinji Masuda, Kazuki Mori, Ken-ichiro Takamiya

    PLANT CELL   19 ( 10 )   3157 - 3169   2007.10

    　More details

  • The significance of type II and PrxQ peroxiredoxins for antioxidative stress response in the purple bacterium Rhodobacter sphaeroides

    Masahiro Wakita, Shinji Masuda, Ken Motohashi, Toru Hisabori, Hiroyuki Ohta, Ken-Ichiro Takamiya

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY   282 ( 38 )   27792 - 27801   2007.9

    　More details

  • Transient dimerization and conformational change of a BLUF protein: YcgF

    Yusuke Nakasone, Taka-Aki Ono, Asako Ishii, Shinji Masuda, Masahide Terazima

    Journal of the American Chemical Society   129 ( 22 )   7028 - 7035   2007.6

    　More details

  • Transient dimerization and conformational change of a BLUF protein: YcgF

    Yusuke Nakasone, Taka-aki Ono, Asako Ishii, Shinji Masuda, Masahide Terazima

    JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY   129 ( 22 )   7028 - 7035   2007.6

    　More details

  • The critical role of a hydrogen bond between Gln63 and Trp104 in the blue-light sensing BLUF domain that controls AppA activity

    Shinji Masuda, Yoshiyuki Tomida, Hiroyuki Ohta, Ken-ichiro Takamiya

    JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY   368 ( 5 )   1223 - 1230   2007.5

    　More details

  • A new membrane-bound cytochrome c works as an electron donor to the photosynthetic reaction center complex in the purple bacterium, Rhodovulum sulfidophilum

    Yasuaki Kimura, Jean Alric, Andre Vermeglio, Shinji Masuda, Yuuki Hagiwara, Katsumi Matsuura, Keizo Shimada, Kenji V. P. Nagashima

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY   282 ( 9 )   6463 - 6472   2007.3

    　More details

  • Cyanobacterial NADPH : protochlorophyllide oxidoreductase (POR) compensates for a knockdown mutation of PORA in Arabidopsis thaliana

    S. Masuda, R. Ikeda, T. Masuda, T. Tsuchiya, M. Mimuro, H. Ohta, K. Takamiya

    PHOTOSYNTHESIS RESEARCH   91 ( 2-3 )   261 - 262   2007.2

    　More details

    Language：English   Publishing type：Research paper, summary (international conference)  

    Web of Science

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  • Purification and reconstitution of PYP-phytochrome with biliverdin and 4-hydroxycinnamic acid

    Young-Ho Chung, Shinji Masuda, Carl E. Bauer

    TWO-COMPONENT SIGNALING SYSTEMS, PT A   422 ( No. )   184 - +   2007

    　More details

  • Physiological role analyzed by gene disruption of membrane-bound cytochrome c working as an electron donor to the photochemical reaction center complex in the purple bacterium, Rhodovulum sulfidophilum

    Yasuaki Kimura, Jean Alric, Andre Vermelio, Shinji Masuda, Yuuki Hagiwara, Katsumi Matsuura, Keizo Shimada, Kenji Nagashima

    PLANT AND CELL PHYSIOLOGY   48   S73 - S73   2007

    　More details

    Language：English   Publishing type：Research paper, summary (international conference)  

    Web of Science

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  • The significance of Type II and PrxQ peroxiredoxins for antioxidative stress response in the purple bacterium Rhodobacter sphaeroides.

    Shinji Masuda

    J. Biol. Chem. 282: 27792-27801.   282 ( 38 )   27792 - 27801   2007

    　More details

  • Physiological analysis of W104A mutant AppA in Rhodobacter sphaeroides

    Yoshiyuki Tomida, Shinji Masuda, Hiroyuki Ohta, Kenichiro Takamiya

    PLANT AND CELL PHYSIOLOGY   48   S100 - S100   2007

    　More details

    Language：English   Publishing type：Research paper, summary (international conference)  

    Web of Science

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  • Identification and characterization of novel phosphatidate phosphatase families in Arabidopsis

    Ryota Koizumi, Yuki Nakamura, Mami Tsuchiya, Shinji Masuda, Mie Shimojima, Gil-Soo Han, George. M. Carman, Hiroyuki Ohta

    PLANT AND CELL PHYSIOLOGY   48   S220 - S220   2007

    　More details

    Language：English   Publishing type：Research paper, summary (international conference)  

    Web of Science

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  • Physiological and functional analysis of two types of peroxiredoxins in the purple bacterium Rhodobacter Sphaeroides

    Masahiro Wakita, Shinji Masuda, Ken Motohasi, Toru Hisabori, Hiroyuki Ohta, Ken-ichiro Takamiya

    PLANT AND CELL PHYSIOLOGY   48   S42 - S42   2007

    　More details

    Language：English   Publishing type：Research paper, summary (international conference)  

    Web of Science

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  • Crystal structures of the Synechocystis photoreceptor Slr1694 reveal distinct structural states related to signaling

    Hua Yuan, Spencer Anderson, Shinji Masuda, Vladimira Dragnea, Keith Moffat, Carl Bauer

    BIOCHEMISTRY   45 ( 42 )   12687 - 12694   2006.10

    　More details

  • Orientation of a key glutamine residue in the BLUF domain from AppA revealed by mutagenesis, spectroscopy, and quantum chemical calculations

    M Unno, S Masuda, TA Ono, S Yamauchi

    JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY   128 ( 17 )   5638 - 5639   2006.5

    　More details

  • Light induced structural changes of a full-length protein and its BLUF domain in YcgF(Blrp), a blue-light sensing protein that uses FAD (BLUF)

    Koji Hasegawa, Shinji Masuda, Taka-Aki Ono

    Biochemistry   45 ( 11 )   3785 - 3793   2006.3

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  • 原始シアノバクテリアGloeobacter violaceus光依存性プロトクロロフィリド還元酵素の機能解析

    池田 礼, 増田真二, 土屋 徹, 宮下英明, 三室 守, 太田啓之, 高宮建一郎

    第47 回日本植物生理学会, 2006 年3 月19-21 日, 筑波大学   2006.3

    　More details

    Language：Japanese  

    DOI： 10.14841/jspp.2006.0.337.0

    researchmap

  • Light induced structural changes of a full-length protein and its BLUF domain in YcgF(Blrp), a blue-light sensing protein that uses FAD (BLUF)

    K Hasegawa, S Masuda, T Ono

    BIOCHEMISTRY   45 ( 11 )   3785 - 3793   2006.3

    　More details

  • Orientation of a key Glutamine residue in the BLUF domain from AppA revealed by mutagenesis, spectroscopy, and quantum chemical calculations.

    Shinji Masuda

    J. Am. Chem. Soc. 128, 5638-5639.   128 ( 17 )   5638 - 5639   2006

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  • Light-induced structural changes of BLUF domain using AppA reconstituted with isotope edited FAD

    T Ono, K Hasegawa, S Masuda, Y Nishina, K Shiga

    PLANT AND CELL PHYSIOLOGY   47   S158 - S158   2006

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    Language：English   Publishing type：Research paper, summary (international conference)  

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  • Analysis of stringent factor RelA/SpoT homologs in Arabidopsis thaliana

    S Masuda, K Mizusawa, H Ohta, K Takamiya

    PLANT AND CELL PHYSIOLOGY   47   S95 - S95   2006

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    Language：English   Publishing type：Research paper, summary (international conference)  

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  • Role of Trp 104 in AppA BLUF domain as revealed by FTIR spectroscopy

    K Hasegawa, S Masuda, T Ono

    PLANT AND CELL PHYSIOLOGY   47   S158 - S158   2006

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    Language：English   Publishing type：Research paper, summary (international conference)  

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  • Tryptophan at position 104 is involved in transforming light signal into changes of beta-sheet structure for the signaling state in the BLUF domain of AppA

    S Masuda, K Hasegawa, TA Ono

    PLANT AND CELL PHYSIOLOGY   46 ( 12 )   1894 - 1901   2005.12

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  • Role of trehalose synthesis pathways in salt tolerance mechanism of Rhodobacter sphaeroides f. sp denitrificans IL106

    F Makihara, M Tsuzuki, K Sato, S Masuda, KVP Nagashima, M Abo, A Okubo

    ARCHIVES OF MICROBIOLOGY   184 ( 1 )   56 - 65   2005.10

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  • Adenosine diphosphate moiety does not participate in structural changes for the signaling state in the sensor of blue-light using FAD domain of AppA

    Shinji Masuda, Koji Hasegawa, Taka-Aki Ono

    FEBS Letters   579 ( 20 )   4329 - 4332   2005.8

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  • Crystallographic and functional studies of the AppA blue-light receptor BLUF domain from Rhodobacter sphaeroides

    Dragnia, V, S Anderson, S Masuda, M Waegelle, S Balascuta, J Ybe, B Dragnea, K Moffat, C Bauer

    ABSTRACTS OF PAPERS OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY   230   U2809 - U2809   2005.8

    　More details

    Language：English   Publishing type：Research paper, summary (international conference)  

    Web of Science

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  • Adenosine diphosphate moiety does not participate in structural changes for the signaling state in the sensor of blue-light using FAD domain of AppA

    S Masuda, K Hasegawa, T Ono

    FEBS LETTERS   579 ( 20 )   4329 - 4332   2005.8

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  • Adenylyl cyclase activity of Cya1 from the cyanobacterium synechocystis sp. strain PCC 6803 is inhibited by bicarbonate

    Shinji Masuda, Taka-Aki Ono

    Journal of Bacteriology   187 ( 14 )   5032 - 5035   2005.7

    　More details

  • Light-induced structural changes in the active site of the BLUF domain in AppA by Raman spectroscopy

    M Unno, R Sano, S Masuda, TA Ono, S Yamauchi

    JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY B   109 ( 25 )   12620 - 12626   2005.6

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  • Structure of a novel photoreceptor, the BLUF domain of AppA from Rhodobacter sphaeroides

    S Anderson, Dragnea, V, S Masuda, J Ybe, K Moffat, C Bauer

    BIOCHEMISTRY   44 ( 22 )   7998 - 8005   2005.6

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  • Light-induced structural changes of apoprotein and chromophore in the sensor of blue light using FAD (BLUF) domain of AppA for a signaling state

    S Masuda, K Hasegawa, T Ono

    BIOCHEMISTRY   44 ( 4 )   1215 - 1224   2005.2

    　More details

  • Spectroscopic analysis of the dark relaxation process of a photocycle in a sensor of blue light using FAD (BLUF) protein Slr1694 of the cyanobacterium Synechocystis sp PCC6803

    K Hasegawa, S Masuda, TA Ono

    PLANT AND CELL PHYSIOLOGY   46 ( 1 )   136 - 146   2005.1

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  • Adenylyl cycles activity of Cya1 from the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803 is inhibited by bicarbonate.

    Shinji Masuda

    J. Bacteriol. 187, 5032-5035.   187 ( 14 )   5032 - 5035   2005

    　More details

  • Functional Implications and Photocycle Mechanisms of BLUF Proteins

    MASUDA Shinji

    Biophysics   45 ( 6 )   308 - 313   2005

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    Language：Japanese   Publisher：The Biophysical Society of Japan General Incorporated Association  

    The sensor of blue-light using FAD (BLUF), a novel blue-light photoreceptor that uses flavin as a chromophore, has been found to control wide variety of light-dependent physiological responses in several microorganisms. The photocycle reaction of BLUF proteins is unique, which is characterized by a 10nm red shift of the absorption of bound flavin in the visible region spectrum. In this review, physiological functions of several BLUF proteins are summarized. Molecular mechanisms of photocycle reaction of BLUF proteins are also discussed based on the recent advances in their spectroscopic and structural analyses.

    DOI： 10.2142/biophys.45.308

    CiNii Books

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    Other Link： https://jlc.jst.go.jp/DN/JALC/00271229315?from=CiNii

  • Light-induced structural changes of apo-protein and chromophore in the BLUF domain of AppA for a signaling state

    S Masuda, K Hasegawa, T Ono

    PLANT AND CELL PHYSIOLOGY   46   S103 - S103   2005

    　More details

    Language：English   Publishing type：Research paper, summary (international conference)  

    Web of Science

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  • Coordinated activation of metabolic pathways for antioxidants and defense compounds by jasmonates and their roles in stress tolerance in Arabidopsis thaliana

    Sasaki-Sekimoto, Y. Taki, N. Obayashi, T. Aono, M. Matsumoto, F. Nozomu Sakurai, N. Suzuki, H. Y-Hirai, M. Noji, M. Saito, K. Masuda, T. Takamiya, K. Shibata, D. Ohta, H

    Plant J.   44   653 - 668   2005

    　More details

  • Analysis of dark relaxation process of a photocycle in BLUF protein Slr1694 of cyanobacterium Synechocystis sp.PCC6803

    K Hasegawa, M Shinji, T Ono

    PLANT AND CELL PHYSIOLOGY   46 ( 1 )   S103 - S103   2005

    　More details

    Language：English   Publishing type：Research paper, summary (international conference)  

    DOI： 10.1093/pcp/pci003

    Web of Science

    PubMed

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  • Functional Implications and Photocycle Mechanisms of BLUF Proteins

    Shinji Masuda

    Seibutsu Butsuri   45 ( 6 )   308 - 313   2005

    　More details

  • Tryptophan at position 104 is involved in transforming light signal into changes of beta-sheet structure for the signalling state in the BLUF domain of AppA

    Masuda, S, Hasegawa, K, Ono, T

    Plant Cell Physiol   46 ( 12 )   1894 - 1901   2005

    　More details

  • Biochemical characterization of the major adenylyl cyclase, Cya1, in the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803

    Shinji Masuda, Taka-Aki Ono

    FEBS Letters   577 ( 1-2 )   255 - 258   2004.11

    　More details

  • Structural intermediate in the photocycle of a BLUF (sensor of blue light using FAD) protein Slr1694 in a cyanobacterium Synechocystis sp PCC6803

    K Hasegawa, S Masuda, T Ono

    BIOCHEMISTRY   43 ( 47 )   14979 - 14986   2004.11

    　More details

  • Biochemical characterization of the major adenylyl cyclase, Cya1, in the cyanobacterium Synechocystis sp PCC 6803

    S Masuda, T Ono

    FEBS LETTERS   577 ( 1-2 )   255 - 258   2004.11

    　More details

  • Light-induced structural changes in a putative blue-light receptor with a novel FAD binding fold sensor of blue-light using FAD (BLUF); Slr1694 of Synechocystis sp PCC6803

    S Masuda, K Hasegawa, A Ishii, T Ono

    BIOCHEMISTRY   43 ( 18 )   5304 - 5313   2004.5

    　More details

  • Null mutation of HvrA compensates for loss of an essential relA/spoT-like gene in Rhodobacter capsulatus

    S Masuda, CE Bauer

    JOURNAL OF BACTERIOLOGY   186 ( 1 )   235 - 239   2004.1

    　More details

  • Unique properties of photocycle of BLUF (Blue Light receptor Using FAD) protein Slr1694 from Synechocystis sp PCC 6803

    K Hasegawa, S Masuda, T Ono

    PLANT AND CELL PHYSIOLOGY   45   S47 - S47   2004

    　More details

    Language：English   Publishing type：Research paper, summary (international conference)  

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  • Phylogenetic distribution of unusual triheme to tetraheme cytochrome subunit in the reaction center complex of purple photosynthetic bacteria

    Yusuke Tsukatani, Katsumi Matsuura, Shinji Masuda, Keizo Shimada, Akira Hiraishi, Kenji V. P. Nagashima

    Photosynthesis Research   79 ( 1 )   83 - 91   2004

    　More details

  • Photocycle mechanisms of a blue-light receptor with a novel FAD-binding fold BLUF; Slr1694 of cyanobacterium Synechocystis sp PCC 6803.

    S Masuda, K Hasegawa, T Ono

    PLANT AND CELL PHYSIOLOGY   45   S47 - S47   2004

    　More details

    Language：English   Publishing type：Research paper, summary (international conference)  

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  • Signal transduction by the global regulator RegB is mediated by a redox-active cysteine

    LR Swem, BJ Kraft, DL Swem, AT Setterdahl, S Masuda, DB Knaff, JM Zaleski, CE Bauer

    EMBO JOURNAL   22 ( 18 )   4699 - 4708   2003.9

    　More details

  • Spectroscopic and mutational analysis of the blue-light photoreceptor AppA: A novel photocycle involving flavin stacking with an aromatic amino acid

    BJ Kraft, S Masuda, J Kikuchi, Dragnea, V, G Tollin, JM Zaleski, CE Bauer

    BIOCHEMISTRY   42 ( 22 )   6726 - 6734   2003.6

    　More details

  • Digalactosyldiacylglycerol is a major glycolipid in floral organs of <I>Petunia hybrida<I>

    Nakamura, Y. Arimitsu, H. Yamaryo, Y. Awai, K. Masuda, T. Shimada, H. Takamiya, K. Ohta, H

    Lipids   38 ( 10 )   1107 - 1112   2003

    　More details

  • Subcellular localization of two types of ferrochelatase in cucumber.

    Masuda, T. Suzuki, T. Shimada, H. Ohta, H. Takamiya, K

    Planta   217 ( 4 )   602 - 609   2003

    　More details

  • Redox and light regulation of gene expression in photosynthetic prokaryotes

    Bauer, C., Elsen, S., Swem, L.R., Swem, D.L., Masuda, S., Blankenship, R.E., Allen, J.F., Martin, W.

    Philosophical Transactions of the Royal Society B: Biological Sciences   358 ( 1429 )   147 - 154   2003

    　More details

  • Redox and light regulation of gene expression in photosynthetic prokaryotes.

    Bauer, C.E. Elsen, S. Swem, L.R. Swem, D.L. Masuda

    Philos. Trans. R. Soc. Lond. B. Biol. Sci.   358   147 - 154   2003

    　More details

  • Mutational analysis of the flavin-binding domain of the blue-Light photoreceptor AppA

    S Masuda, CE Bauer

    PLANT AND CELL PHYSIOLOGY   44   S163 - S163   2003

    　More details

    Language：English   Publishing type：Research paper, summary (international conference)  

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  • AppA is a blue light photoreceptor that antirepresses photosynthesis gene expression in Rhodobacter sphaeroides

    S Masuda, CE Bauer

    CELL   110 ( 5 )   613 - 623   2002.9

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  • Mutational analyses of the photosynthetic reaction center-bound triheme cytochrome subunit and cytochrome c2 in the purple bacterium Rhodovulum sulfidophilum

    S Masuda, Y Tsukatani, Y Kimura, KVP Nagashima, K Shimada, K Matsuura

    BIOCHEMISTRY   41 ( 37 )   11211 - 11217   2002.9

    　More details

  • Repression of photosynthesis gene expression by formation of a disulfide bond in CrtJ

    S Masuda, C Dong, D Swem, AT Setterdahl, DB Knaff, CE Bauer

    PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA   99 ( 10 )   7078 - 7083   2002.5

    　More details

  • Mutational analysis of the axial ligand to the heme iron in Rhodovulum sulfidophilum which has an unusual triheme cytochrome subunit bound to the reaction center

    Y Tsukatani, S Masuda, M Yoshida, K Shimada, K Matsuura, K Nagashima

    PLANT AND CELL PHYSIOLOGY   43   S31 - S31   2002

    　More details

    Language：English   Publishing type：Research paper, summary (international conference)  

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  • In vitro and in vivo electron transfer to the triheme cytochrome subunit bound to the photosynthetic reaction center complex in the purple bacterium Rhodovulum sulfidophilum

    MT Yoshida, SN Masuda, KVP Nagashima, A Vermeglio, K Shimada, K Matsuura

    BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-BIOENERGETICS   1506 ( 1 )   23 - 30   2001.7

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  • Transcriptional control of expression of genes for photosynthetic reaction center and light-harvesting proteins in the purple bacterium Rhodovulum sulfidophilum

    S Masuda, KVP Nagashima, K Shimada, K Matsuura

    JOURNAL OF BACTERIOLOGY   182 ( 10 )   2778 - 2786   2000.5

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  • Structural and functional analyses of photosynthetic regulatory genes regA and regB from Rhodovulum sulfidophilum, Roseobacter denitrificans, and Rhodobacter capsulatus

    S Masuda, Y Matsumoto, KVP Nagashima, K Shimada, K Inoue, CE Bauer, K Matsuura

    JOURNAL OF BACTERIOLOGY   181 ( 14 )   4205 - 4215   1999.7

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    Language：English  

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  • A new cytochrome subunit bound to the photosynthetic reaction center in the purple bacterium, Rhodovulum sulfidophilum

    S Masuda, M Yoshida, KVP Nagashima, K Shimada, K Matsuura

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY   274 ( 16 )   10795 - 10801   1999.4

    　More details

  • 紅色光合成細菌Rhodovulumにおける光合成反応中心遺伝子の塩基配列と新たな結合型チトクロムの発見

    増田 真二, 吉田 真, 永島 賢治, 嶋田 敬三, 松浦 克美

    日本植物学会大会研究発表記録 = Proceedings of the annual meeting of the Botanical Society of Japan   62   83 - 83   1998.9

    　More details

    Language：Japanese  

    CiNii Books

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  • The role of the photosynthetic regulatory genes, regA and regB, in Rhodovulum sulfidophilum ; the cascade of RegA and RegB works under aerobic conditions.

    MASUDA Shinji, MATSUMOTO Yumi, NAGASHIMA Kenji V. P., SHIMADA Keizo, INOUE Kazuhito, BAUER Carl E., MATSUURA Katsumi

    39   S31 - S31   1998.5

    　More details

    Language：English  

    CiNii Books

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  • A 718-kb DNA sequence of the Escherichia coli K-12 genome corresponding to the 12.7-28.0 min region on the linkage map

    Shinji Masuda

    DNA Res. 3: 137-155.   3   137 - 155   1996

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  • A 718-kb DNA sequence of the Escherichia coli K-12 genome corresponding to the 12.7-28.0 min region on the linkage map

    Taku Oshima, Hiroji Aiba, Tomoya Baba, Katsutoshi Fujita, Kouji Hayashi, Atsuko Honjo, Keiichi Ikemoto, Toshifumi Inada, Takeshi Itoh, Miwako Kajihara, Kiyotaka Kanai, Kaoru Kashimoto, Sigenobu Kimura, Masanari Kitagawa, Kozo Makino, Shinji Masuda, Takeyoshi Miki, Kiyoshi Mizobuchi, Hirotada Mori, Kouji Motomura, Yoshikazu Nakamura, Hiroko Nashimoto, Yoshitaka Nishio, Noriko Saito, Gen-Ichi Sampei, Yasushi Seki, Hideaki Tagami, Keiko Takemoto, Chieko Wada, Yoshihiro Yamamoto, Minoru Yano, Takashi Horiuchi

    DNA Research   3 ( 3 )   137 - 155   1996

    　More details

    Language：English   Publisher：Universal Academy Press Inc.  

    DOI： 10.1093/dnares/3.3.137

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Research Projects

  • 酸素発生型光合成を制御する新規プロトン膜透過機構の解明

    Grant number：22K06276  2022.4 - 2025.3

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(C)

    増田 真二

    　 More details

    Grant amount：\4290000 （ Direct Cost: \3300000 、 Indirect Cost：\990000 ）

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  • Management of international relation and facility for promotion of research on sulfur biology

    Grant number：21H05258  2021.9 - 2026.3

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Transformative Research Areas (A)

    　 More details

    Grant amount：\61100000 （ Direct Cost: \47000000 、 Indirect Cost：\14100000 ）

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  • 硫化水素によるシグナル伝達

    Grant number：21H05271  2021.9 - 2026.3

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  学術変革領域研究(A)

    増田 真二, 清水 隆之

    　 More details

    Grant amount：\81120000 （ Direct Cost: \62400000 、 Indirect Cost：\18720000 ）

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  • 真核生物におけるppGppの機能解明を目指した分子プローブの開発

    Grant number：21H02075  2021.4 - 2024.3

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(B)

    清尾 康志, 増田 真二

    　 More details

    Grant amount：\17290000 （ Direct Cost: \13300000 、 Indirect Cost：\3990000 ）

    グアノシンを出発原料として用い、2', 3'-水酸基の保護を経て2'水酸基がらビオチンリンカーを伸長したグアノシン保護体との合成とその3', 5'水酸基のビスピロリン酸化を達達成し、予定通り2'位にビオチンリンカーを有するppGpp誘導体の合成法を確立して。また、アビジン単体へのこの誘導体の固定、シロイヌナズナの細胞からのタンパク質含有抽出液の作製および、抽出液中のタンパク質の質量分析による網羅的同定法の予備検討そ実施し、ppGpp結合タンパク質を同定するための実験に必要な試料および同定法を確立した。

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  • Elucidation and characterization of a novel starvation-response in animals controlled by nucleic-acid molecules

    Grant number：19K22418  2019.6 - 2023.3

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Challenging Research (Exploratory)

    　 More details

    Grant amount：\6500000 （ Direct Cost: \5000000 、 Indirect Cost：\1500000 ）

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  • 酸素発生型光合成生物に保存された新規プロトン濃度最適化機構の解明

    Grant number：19H04719  2019.4 - 2021.3

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  新学術領域研究(研究領域提案型)

    増田 真二

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    Grant amount：\7540000 （ Direct Cost: \5800000 、 Indirect Cost：\1740000 ）

    本研究では、申請者らが近年同定した葉緑体内プロトン濃度調節因子の機能解析を進めることで、光環境に応じてプロトン駆動力を調節する新たな仕組みを解明し、吸収した光エネルギーを熱として安全に消去する「非光化学消光(NPQ)」を制御する新たな仕組みを明らかにすることを目的に研究を進めた。
    <BR>
    これまでに、様々な逆遺伝学的解析によってNPQの値が野生型のそれよりも上昇する３つの新規変異体を単離している。本研究では、この３つの因子の機能の解明を目的として研究を進め、昨年度までに、葉緑体のpHの最適化に必要な２つの因子Fluctuating-light acclimation protein1 (FLAP1), Day-length-dependent delayed greening1 (DLDG1)に関する研究成果を発表することができた。今年度も、引き続きシロイヌナズナとシアノバクテリアを材料にこの２つの因子の解析を進め、さらにいくつかの論文を査読誌に発表することができた。これに加えて、本学術領域研究の公募班として参画し４年目あたる今年度は、３つ目の因子Triplet-cysteine repeat protein (TCR)の解析を重点的に進めた。その結果、TCRは、１）鉄硫黄クラスターを結合していること、２）ジスルフィド結合を有すること、３）試験管内でフェレドキシンから電子を受け取ること、４）シロイヌナズナのTCR変異体は、光化学系Iからの電子の流れが詰まり気味になること、を見出し、TCRが、光化学系I由来の電子を受け取る、いわゆる代替的電子伝達に関わり、変動光条件下での生育に重要となる光化学系Iのスペシャルペアークロロフィルの酸化に関わる重要な因子であることを明らかにした。得られた結果をまとめ、査読誌に発表することができた。

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  • 新規ポリサルファ応答性転写因子による低酸素誘導型光合成の制御

    Grant number：17H05524  2017.4 - 2019.3

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  新学術領域研究(研究領域提案型)

    増田 真二

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    Grant amount：\5330000 （ Direct Cost: \4100000 、 Indirect Cost：\1230000 ）

    本研究の目的は、申請者らが近年ミトコンドリアの祖先菌と同種の紅色細菌から同定した活性イオウ分子種応答性転写因子SqrRに着目し、硫化水素に依存して光合成遺伝子の発現が調節される仕組みを解析することで、紅色細菌・ミトコンドリアが行う硫化水素・活性イオウ分子種依存的なシグナル伝達の素過程を解明することである。
    <BR>
    前年度までに、メガプライマー法を利用してFLAGエピトープタグを融合したSqrRを発現する紅色細菌Rhodobacter capsulatus株の作成に成功した。本年度は、この株を用いて、RhodobacterからのSqrRの精製を試み、高純度での精製に成功した。精製したFLAG-SqrRはヘムを結合していることがわかった。また、紅色細菌内での硫化水素代謝の詳細を、本研究領域の計画班である東北大学赤池研究室と共同で解析系の構築を行った。具体的には、野生型および硫化水素酸化酵素SQRの変異体に硫化水素を投与し、時間を追って細胞内のイオウ代謝物の変動を解析することを試みた。さらに、前年度に引き続き、蛍光タンパク質をSqrRと融合させることで、リアルタイムイメージングを見据えた硫化水素インジケータータンパク質の開発を進めた。GFPのループ領域にSqrRを導入したものや、CFPとYFPをSqrRで繋いだものなどのコンストラクトを作成し、そのタンパク質の生化学的解析を進めた。その結果、活性イオウ分子種に依存して蛍光収率が上昇する組換えタンパク質の候補を同定することができた。

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  • 酸素発生型光合成生物に保存された新規プロトン濃度最適化機構の解明

    Grant number：17H05719  2017.4 - 2019.3

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  新学術領域研究(研究領域提案型)

    増田 真二

    　 More details

    Grant amount：\8320000 （ Direct Cost: \6400000 、 Indirect Cost：\1920000 ）

    本研究の目的は、申請者らが近年同定した葉緑体内プロトン濃度調節因子の機能解析を進めることで、光環境に応じてプロトン駆動力を調節する新たな仕組みを解明し、吸収した光エネルギーを熱として安全に消去する「非光化学消光（NPQ）」を制御する新たな仕組みの存在を世界に先駆けて証明することである。
    <BR>
    これまでに、様々な逆遺伝学的解析によってNPQの値が野生型のそれよりも上昇する複数の新規変異体の単離に成功している。本研究では、このうち２つの因子LAP1およびLAP2に主に着目し解析を進めてきた。昨年度より、本領域の計画班である東北大の魚住研究室と共同で、大腸菌のH/NaおよびH/Kアンチポータ欠損株を用いた相補実験と、単離反転膜を用いてのLAP1とLAP2の膜を隔てたプロトンの輸送活性測定を試みた。その結果、LAP1とLAP2は、既知のH/Naに比し弱いながらも大腸菌のH/Naアンチポータ欠損をある程度相補しうることがわかった。しかし、単離反転膜を用いた実験からでは、明確なH/Naアンチポータ活性は検出されなかった。このことから、LAP1およびLAP2は何らかの形でイオンを膜透過させるが、その活性には未知の因子が必要と考えられた。またシロイヌナズナの単離葉緑体を用いて、アミノアクリジン蛍光測定により特定の光条件下における葉緑体内と溶媒間のプロトンの濃度勾配測定を行なった。その結果、特にlap2変異体において葉緑体内の過剰な酸性化が確認された。さらに、シアノバクテリアのLAP1およびLAP2変異体を単離し、その表現型を観察したところ、いずれも光照射時の細胞からのプロトン放出と取り込みに重要な働きをすることがわかった。以上のことより、LAP1とLAP2の役割は酸素発生型光合成生物に共通しており、それは膜を隔てたプロトンの輸送を光依存的に行うために重要であることがわかった。

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  • Molecular Basis of light-dependent signal transduction in cells

    Grant number：16H03280  2016.4 - 2019.3

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    Masuda Shinji, Kobayashi Atsuko, Fujisawa Tomotsumi

    　 More details

    Grant amount：\18850000 （ Direct Cost: \14500000 、 Indirect Cost：\4350000 ）

    Here we aimed to comprehensively understand the molecular mechanism of intracellular signal transduction by analyzing photoreceptor BLUF. Spectroscopic analysis revealed that although several BLUF proteins form radicals immediately after light irradiation, their rate constants differ, which may reflect differences of the growth light environments of the originated organisms. Biochemical and genetic analysis of BLUF photoreceptor PixD, which controls phototaxis of cyanobacteria, revealed that PixD is localized at specific positions of thylakoid or envelope membranes. Yeast two-hybrid experiments showed that PixE, which functions downstream of PixD, interacts with a specific protein involved in controllig pilus formation. Various mutants and multiple mutants of PixD nad PixE were prepared and their phototaxis phenotypes were analyzed in detail. From the obtained results, a model was constructed in which a PixD-dependent light signal moves cells to a certain direction.

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  • The stringent response in animals

    Grant number：16K14694  2016.4 - 2018.3

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Challenging Exploratory Research

    Masuda Shinji

    　 More details

    Grant amount：\3770000 （ Direct Cost: \2900000 、 Indirect Cost：\870000 ）

    We previously established the quantification method for detecting ppGpp in plant tissues by use of LC-MS/MS technology. Here, we re-established the method to detect ppGpp in other organisms. As a results, we could detect some ppGpp not in plant tissues, but also algae and other organisms. We also try to express a bacterial ppGpp synthase in animal cells. We succeeded to obtain recombinant organisms that express the ppGpp synthase in different tissues. We found that over-production of ppGpp in the organisms results in significant behavioral responses in the organisms. This suggest that ppGpp-dependent stringent response could, at least, be operated in animals.

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  • Applications of Near-Infrared Raman Optical Activity to Photoreceptor Proteins

    Grant number：26410017  2014.4 - 2017.3

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Scientific Research (C)

    Unno Masashi, MASUDA Shinji, TAMOGAMI Jun, KOMATSU Naoki

    　 More details

    Grant amount：\4940000 （ Direct Cost: \3800000 、 Indirect Cost：\1140000 ）

    Many biological cofactors, such as light-absorbing chromophores in photoreceptors, are intrinsically planar molecules. A protein environment, however, causes structural distortions of the cofactor, and such structural changes can lead to a modulation of chemical properties of the cofactor to maximize its biological activity. In this project, we have established the spectral analysis of Raman optical activity (ROA) based on quantum chemical calculations combined with molecular dynamics simulations. For an application of ROA to photoreceptor proteins, we have examined the effect of excitation wavelength on the ROA spectra for the first time.

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  • Creation of a new light-dependent gene expression system

    Grant number：25282229  2013.4 - 2016.3

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    Masuda Shinji, Tanaka Mikiko, Asano Tsunaki

    　 More details

    Grant amount：\18590000 （ Direct Cost: \14300000 、 Indirect Cost：\4290000 ）

    In this study, we aimed to construct a novel light-dependent gene expression system. We utilized the light-dependent protein-protein interaction between the blue-light photoreceptor PixD and its interacting protein PixE. We found that PixD interacts with the PixE N-terminal region. The N-terminal region of PixE was fused with the transcription factor AGAMOUS of the model plant Arabidopsis. Previous studies showed that AGAMOUS is necessary for normal flower formation. Thus, blue-light-dependent modulation of AGAMOUS activity could be monitored easily by phenotypic analysis. Biochemical analysis showed that PixD interacts with the chimeric transcription factor, indicating that PixD may control the chimeric transcription factor activity also in vivo. To check this hypothesis, we produce transgenic Arabidopsis expressing constitutively PixD and/or the chimeric transcription factor.

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  • Creation of bacterial "lipid body" for biofuel production

    Grant number：25650092  2013.4 - 2015.3

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Challenging Exploratory Research

    MASUDA Shinji, HARADA Jiro

    　 More details

    Grant amount：\4030000 （ Direct Cost: \3100000 、 Indirect Cost：\930000 ）

    In this study, we tried to create artificial bacterial “lipid body” for biofuel and useful materials production. Specifically, we achieved genetic modification of the light-harvesting protein-pigment complex called chlorosome of green-sulfur bacteria. Chlorosomes are composed of single monolayer membrane system, and inside the membrane, a large amount of chlorophylls are accumulated. In this study, we aimed to accumulate biofuels such as triacylglycerol inside the chlorosomes. We cloned the genes for triacylglycerol synthases of higher plants. Then, these genes are cloned into the highly expression vector for green-sulfur bacteria. After several trials, we succeeded to introduce these expression vectors into the model green-sulfur bacterium Chlorobaculum tepidum. These recombinant photosynthetic bacteria grew slower than wild type, suggesting that some triacylglycerol may be accumulated in the bacterium.

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  • 植物の栄養応答における葉緑体場の代謝制御

    Grant number：25120709  2013.4 - 2015.3

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  新学術領域研究(研究領域提案型)

    増田 真二

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    Grant amount：\8580000 （ Direct Cost: \6600000 、 Indirect Cost：\1980000 ）

    本研究では、様々な外部刺激で駆動する葉緑体の緊縮応答と呼ばれる機構に着目し、葉緑体を場とする植物の栄養応答を制御する新たな仕組みを明らかにすることである。
    緊縮応答はもともと、細菌に普遍的に保存された栄養飢餓応答制御機構として知られていたが、近年、その関連遺伝子が様々な高等植物のゲノム上に保存されていることがわかってきた。分子系統解析の結果、これらの遺伝子は、シアノバクテリアの細胞内共生によって植物細胞にもたらされたと考えられる。しかしその因子の生理学的役割は明らかとなっていない。本研究では、モデル植物シロイヌナズナを材料に、様々な組換え体を作成し、それらを解析することで、葉緑体で機能する緊縮応答が、植物の栄養応答にどのような役割を果たすのかを明らかにすることを目指した。
    昨年度に確立したLC-MS/MSを利用したppGppの高感度定量系を用いて、シロイヌナズナ内のppGpp量の日周変動を調べた。その結果、夜間に一過的な上昇を示すことがわかった。このppGpp量の上昇により、葉緑体および植物体全体がどのような影響を受けるのかを検証する目的で、一過的にppGpp合成を誘導する系の構築を進めた。具体的には、枯草菌由来のppGpp合成酵素を、エストロゲン処理で誘導されるプロモータ下に配置したコンストラクトを作成し、それを野生型シロイヌナズナに導入した。得られた組換え体に対し、ppGppの過剰合成を、エストロゲン処理により誘導したところ、数日後に葉の白化が観察された。このことから、ppGpp蓄積により、葉緑体の機能が全般的に抑制されると考えられた。

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  • 青色光に依存したシアノバクテリア光走性の分子メカニズム

    Grant number：25117508  2013.4 - 2015.3

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  新学術領域研究(研究領域提案型)

    増田 真二

    　 More details

    Grant amount：\10140000 （ Direct Cost: \7800000 、 Indirect Cost：\2340000 ）

    本研究は、青色光に依存したシアノバクテリアの光走性の方向を決定する分子メカニズム、およびその運動に関わるマシナリーを同定し、その機能を明らかにすることを目的としている。シアノバクテリアの光走性は、赤色光で主に誘導され、青色光により、その誘導が負に制御されることがわかっている。しかし赤色を認識する光受容体は見つかっておらず、その誘導機構は不明である。一方、青色光依存的な光走性の制御に関わる光受容体はいくつか単離されている。そのうちの一つPixDタンパク質は、申請者がその発見に関わっており、これまでの研究により、下流の因子の同定など研究が比較的進んでいる。そこで本研究では、PixD下流のシグナル伝達系をさかのぼることで、赤色光に依存した細胞運動を実際に動かしているシグナル伝達コンポーネントを同定することを目指した。
    先の研究でPixEは光受容体PixDと光依存的に相互作用することがわかっているが、PixEの下流の因子は明らかとなっていない。今回PixEに3XFLAGを付加した株を作成し、免疫沈降実験により、PixEと相互作用する因子の同定を進めた。その結果、光捕集色素タンパク質複合体であるフィコビリソームの構成因子がPixEの相互作用の候補として同定された。このことは、光走性を誘導するメインの光受容体がフィコビリソームであることを示唆している。

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  • Applications of Near-Infrared Raman Optical Activity to Biological Samples

    Grant number：23550019  2011 - 2013

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Scientific Research (C)

    UNNO Masashi, KAMO Naoki, MASUDA Shinji

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    Grant amount：\5200000 （ Direct Cost: \4000000 、 Indirect Cost：\1200000 ）

    Many biological cofactors, such as light-absorbing chromophores in photoreceptors, are intrinsically planar molecules. A protein environment, however, causes structural distortions of the cofactor, and such structural changes can lead to a modulation of chemical properties of the cofactor to maximize its biological activity. We recently applied the near-infrared ROA to bacteriorhodopsin and photoactive yellow protein. These studies demonstrated that the near-infrared excitation allows us to measure the ROA spectra of a chromophore within a protein environment. Furthermore, calculations of the ROA spectra utilizing DFT provide detailed structural information, such as data about out-of-plane distortions of the chromophore. These findings extend the applicability of ROA to many biological cofactors.

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  • Molecular mechanisms of plastid stringent response that regulates physiology of higher plants

    Grant number：23770038  2011 - 2012

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Young Scientists (B)

    MASUDA Shinji

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    Grant amount：\4550000 （ Direct Cost: \3500000 、 Indirect Cost：\1050000 ）

    Stringent response is a global regulatory system in bacteria that responds to nutrient conditions. Recently, stringent response-related genes have been identified in plants, although physiological function of the genes are not clarified. In this study, we characterized genetically modified Arabidopsis in which stringent response-related genes are over-expressed. The results indicated that plant stringent response is function in chloroplasts that controls a wide variety of metabolic and gene expression processes.

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  • Development of the new method to control the molecular motor enzyme

    Grant number：22651048  2010 - 2011

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Challenging Exploratory Research

    HISABORI Toru, MASUDA Shinji, IKEUCHI Masahiko, TAKEUCHI Shoji

    　 More details

    Grant amount：\3550000 （ Direct Cost: \3100000 、 Indirect Cost：\450000 ）

    Based on our hypothesis that the activity of ATP synthase can be regulated by the relative slippage of two alpha-helices of the gamma subunit, we intended to restrict the movement of two alpha-helices and studied the change in the enzyme activity. Then we tried to introduce a novel artificial switch into the gamma subunit to control the enzyme activity using a certain domain of light-responsible protein. In addition, the highly sensitive monitoring system to measure the enzyme activity at single molecule level at the aqueous phase was developed.

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  • Function of the photo-induced triplet radical pair in the photo-sensor BLUF protein

    Grant number：21370069  2009 - 2011

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    MINO Hiroyuki, ONO Takaaki, MASUDA Shinji

    　 More details

    Grant amount：\19240000 （ Direct Cost: \14800000 、 Indirect Cost：\4440000 ）

    A photo-induced radical pair of FADH・and Y8・in BLUF protein SyPixD was studied by electron paramagnetic resonance(EPR) spectroscopy. The EPR signal has been characterized by a Pake doublet signal with complete S=1 spin state. The temperature dependence of the spin-lattice relaxation of the radical pair of flavin and tyrosine in SyPixD was investigated by pulsed electron paramagnetic resonance(EPR) spectroscopy. Based on the temperature dependence of spin. lattice relaxation time T-1, the exchange coupling of the radical pair was estimated as 2J=6 to 8 cm^<-1>, defined as-2JS-1* S-2.
    The radical pair was utilized as a probe to analyze the oligomer of SyPixD. The relative arrangement of PixD proteins in the complex was investigated by pulsed electron-electron double resonance(PELDOR) with the orientation selection. Based on the decameric structure in the crystal, the possible structure for the PELDOR results was evaluated.
    The transient EPR measurements have been performed to investigate the reaction pathway to produce radical-pair. The results show that the radical-pair was produced in the range of 200-263 K. The possible reaction mechanism was proposed.

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  • Roles of bacterial stringent response, conserved in chloroplast, for plant physiology

    Grant number：21770037  2009 - 2010

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Young Scientists (B)

    MASUDA Shinji

    　 More details

    Grant amount：\4550000 （ Direct Cost: \3500000 、 Indirect Cost：\1050000 ）

    Stringent response is a global regulatory system controlling gene expression and protein activities in bacteria. Recent genome sequence analyses have revealed that genes encoding proteins involved in the response are conserved in plants. However, physiological functions of the plant stringent response have not been well understood.
    In this study, we characterized Arabidopsis stringent factors. The results indicated that the plant-type stringent response has important roles for chloroplast development as well as transcription and translation of chloroplast genome.

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  • Blue-light regulation of gene expression in purple bacteria

    Grant number：19770028  2007 - 2008

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Young Scientists (B)

    MASUDA Shinji

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    Grant amount：\3790000 （ Direct Cost: \3400000 、 Indirect Cost：\390000 ）

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